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"purificação e caracterização bioquímica da hialuronidase presente na peçonha de Lachesis muta"

Processo: 10/06199-5
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Vigência (Início): 01 de julho de 2010
Vigência (Término): 30 de junho de 2012
Área do conhecimento:Ciências da Saúde - Farmácia - Análise Toxicológica
Pesquisador responsável:Eliane Candiani Arantes Braga
Beneficiário:Gisele Adriano Wiezel
Instituição-sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Hialuronidase   Serpentes   Lachesis muta   Ácido hialurônico

Resumo

O gênero Lachesis é composto pelas maiores espécies de serpentes peçonhentas brasileiras, que podem atingir, aproximadamente, 4 metros de comprimento. Essas serpentes são capazes de injetar na vítima, em apenas um bote, todo veneno que elas conseguem armazenar: aproximadamente 200 a 300 mg, sendo que alguns exemplares chegam a injetar até 500 mg (Cardoso et al., 2003). A peçonha de Lachesis apresenta atividades coagulante, hemorrágica e inflamatória aguda, podendo ainda levar a vítima ao óbito caso não seja rapidamente submetida a cuidados médicos.As enzimas hialuronidases presentes na peçonha de Lachesis são conhecidas como "fatores de espalhamento", pois destroem a rede de ácido hialurônico presente no tecido conjuntivo frouxo da vítima/presa, facilitando a permeação das toxinas. Entretanto, pouco se conhece a respeito dessas enzimas. Muitos estudos tem se preocupado no isolamento e caracterização de outras enzimas que compõem essa peçonha, tais como fosfolipases e metaloproteinases. Sendo assim, o presente estudo tem por objetivo a purificação da hialuronidase presente na peçonha de Lachesis muta, fazendo uso de técnicas como cromatografia líquida de alta eficiência, cromatografia de afinidade, entre outros procedimentos que se fizerem necessários, e a caracterização bioquímica da enzima purificada por eletroforese (determinação do peso molecular), focalização isoelétrica (ponto isoelétrico), seqüenciamento amino-terminal inicial e ensaios enzimáticos para a determinação de KM,Vmáx e especificidade da enzima para diferentes substratos.

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
WIEZEL, GISELE A.; BORDON, KARLA C. F.; SILVA, RONIVALDO R.; GOMES, MARIO S. R.; CABRAL, HAMILTON; RODRIGUES, VERIDIANA M.; UEBERHEIDE, BEATRIX; ARANTES, ELIANE C. Subproteome of Lachesis muta rhombeata venom and preliminary studies on LmrSP-4, a novel snake venom serine proteinase. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 25, APR 15 2019. Citações Web of Science: 0.
WIEZEL, GISELE A.; DOS SANTOS, PATTY K.; CORDEIRO, FRANCIELLE A.; BORDON, KARLA C. F.; SELISTRE-DE-ARAUJO, HELOISA S.; UEBERHEIDE, BEATRIX; ARANTES, ELIANE C. Identification of hyaluronidase and phospholipase B in Lachesis muta rhombeata venom. Toxicon, v. 107, n. B, SI, p. 359-368, DEC 1 2015. Citações Web of Science: 11.

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