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Estudos estruturais e comparativos da enzima glicose 6-fosfato isomerase de Kinetoplastidae

Processo: 00/14734-6
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Doutorado
Vigência (Início): 01 de outubro de 2001
Vigência (Término): 30 de setembro de 2002
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Otavio Henrique Thiemann
Beneficiário:Luiz Marcelo Eugenio
Instituição-sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:98/14979-7 - Aplicação dos princípios de evolução in vitro em estudos de função e estrutura da hipoxantina-guanina-fosforribosil-transferase de Leishmania tarentolae, AP.JP
Assunto(s):Cristalografia de proteínas   Glicose   Modelagem molecular   Trypanosoma brucei brucei

Resumo

A fosfoglucose isomerase (glucose-6-fosfato isomerase; Phosphoglucose Isomerase PGI; EC 5.3.1.9) catalisa a isomerização reversível da D-glucopiranose-6-fosfato e D-frutofuranose-6-fosfato e participa na glicólise como a segunda enzima da via. A glicólise é essencialmente a única forma de obtenção de energia da família Trypanosomatidea. Este projeto tem como objetivo principal dar continuidade aos estudos cristalográficos da PGI de Trypanosoma brucei (PGI-Tb), iniciados no programa de mestrado (Luiz Marcelo Eugênio - FAPESP 98/15296-0). Em colaboração com o aluno Artur Torres Cordeiro (FAPESP-98/15285-9) serão estudadas também as PGIs de L. mexicana e humana. Este estudo comparativo visa o futuro desenvolvimento racional de novos fármacos contra o parasita. (AU)

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