Estudos estruturais e comparativos da enzima glicose 6-fosfato isomerase de Kinetoplastidae

• Processo: 00/14734-6
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de outubro de 2001
• Data de Término da vigência: 30 de setembro de 2002
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: Otavio Henrique Thiemann
• Beneficiário: Luiz Marcelo Eugenio
• Instituição Sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 98/14979-7 - Aplicação dos princípios de evolução in vitro em estudos de função e estrutura da hipoxantina-guanina-fosforribosil-transferase de Leishmania tarentolae, AP.JP
• Assunto(s): Cristalografia de proteínas Glicose Modelagem molecular Trypanosoma brucei brucei
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Biologia Molecular | Bioquimica De Enzimas | Cristalografia De Proteinas | Glicose | Modelagem Molecular | Trypanossoma Brucei

Resumo

A fosfoglucose isomerase (glucose-6-fosfato isomerase; Phosphoglucose Isomerase PGI; EC 5.3.1.9) catalisa a isomerização reversível da D-glucopiranose-6-fosfato e D-frutofuranose-6-fosfato e participa na glicólise como a segunda enzima da via. A glicólise é essencialmente a única forma de obtenção de energia da família Trypanosomatidea. Este projeto tem como objetivo principal dar continuidade aos estudos cristalográficos da PGI de Trypanosoma brucei (PGI-Tb), iniciados no programa de mestrado (Luiz Marcelo Eugênio - FAPESP 98/15296-0). Em colaboração com o aluno Artur Torres Cordeiro (FAPESP-98/15285-9) serão estudadas também as PGIs de L. mexicana e humana. Este estudo comparativo visa o futuro desenvolvimento racional de novos fármacos contra o parasita. (AU)