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Estrutura, termoestabilidade e atividade de xilanases: um estudo via simulação molecular

Processo: 03/01457-2
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Doutorado
Vigência (Início): 01 de outubro de 2003
Vigência (Término): 31 de julho de 2007
Área do conhecimento:Ciências Exatas e da Terra - Química - Físico-química
Pesquisador responsável:Leo Degreve
Beneficiário:Davi Serradella Vieira
Instituição-sede: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Endo-1,4-beta-xilanases   Simulação de dinâmica molecular   Estabilidade térmica

Resumo

As xilanases, enzimas produzidas por diversos organismos como bactérias, fungos, algas, protozoários e artrópodes, são capazes de hidrolisar as ligações 1,4-beta da cadeia principal da xilana, principal polissacarídeo constituinte do complexo hemicelulósico das plantas. A xilana é a principal matéria prima para fabricação de papel. O grande potencial biotecnológico das xilanases consiste na sua aplicação nas etapas de branqueamento do papel, nas quais a xilana é hidrolisada sob condições de temperatura elevada para facilitar a remoção da lignina (substância responsável pela coloração), diminuindo a quantidade de compostos clorados utilizados nestas etapas. A termoestabilidade e a especificidade pela xilana são as propriedades responsáveis pelo grande interesse biotecnológico e comercial que as xilanases têm atraído. Com a finalidade de explicar os fatores responsáveis pela estabilidade térmica, de fornecer informações sobre o mecanismo de enovelamento e de propor uma caracterização estrutural para o sítio catalítico, serão estudados, via simulação de dinâmica molecular, as mudanças conformacionais e as propriedades estruturais, energéticas e dinâmicas em solução aquosa, em função da temperatura, de um par de xilanases, assim como as interações destas com polímeros de xilopiranose via simulação de Car-Parrinello. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
MURAKAMI‚ M.T.; ARNI‚ R.K.; VIEIRA‚ D.S.; DEGRÈVE‚ L.; RULLER‚ R.; WARD‚ R.J. Correlation of temperature induced conformation change with optimum catalytic activity in the recombinant G/11 xylanase A from Bacillus subtilis strain 168 (1A1). FEBS Letters, v. 579, n. 28, p. 6505-6510, 2005.
Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
VIEIRA, Davi Serradella. Estrutura, termoestabilidade e atividade de xilanases: um estudo via simulação molecular. 2007. Tese de Doutorado - Universidade de São Paulo (USP). Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto Ribeirão Preto.

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