Estabilidade conformacional das diferentes regioes da tropomiosina e a natureza de suas interacoes com a actina e a troponina.

• Processo: 97/13961-4
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Data de Início da vigência: 01 de março de 1998
• Data de Término da vigência: 29 de fevereiro de 2000
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Shaker Chuck Farah
• Beneficiário: Luis Marcelo Fernandes Holthauzen
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Tropomiosina Músculos Actinas Fluorescência
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Actina | Fluorescencia | Musculo | Tropomiosina

Resumo

O músculo estriado é composto de quatro proteínas principais: actina, miosina, tropomiosina (Tm) e troponina (Tn). A contração muscular se dá pelo deslizamento da actina e miosina, que se encontram sobrepostas formando camadas proteicas. A regulação deste sistema é realizada pela Tm e Tn de modo Ca -dependente. Este projeto visa uma melhor compreensão deste sistema pelo estudo da estabilidade de regiões da Tm e de sua interação com a actina e a Tn. Isto será feito pela utilização de Tm mutantes com sondas fluorescentes (triptofano e 5-hidróxitriptofano) localizadas em diferentes regiões desta molécula. A metodologia utilizada incluirá estudos de desnaturação por uréia e de "quenching" de fluorescência. (AU)