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Estudo estrutural de proteínas alvo de Mycobacterium tuberculosis

Processo: 03/12472-2
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
Vigência (Início): 01 de março de 2004
Vigência (Término): 31 de março de 2007
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:João Ruggiero Neto
Beneficiário:Marcio Vinicius Bertacine Dias
Instituição-sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Cristalografia de proteínas   Triptofano   Ácido chiquímico   Mycobacterium tuberculosis

Resumo

A tuberculose é hoje um dos principais problemas de saúde pública mundial. Estima-se que cerca de cem milhões de pessoas sejam infectadas anualmente. Para este grande número de casos, dois fatores têm contribuído significativamente, a resistência da Mycobacterium tuberculosis a antibióticos e o aumento de casos de AIDS. Por isso, é importante o desenvolvimento de novas drogas contra o seu agente causador. Uma das abordagens utilizadas para o desenvolvimento de drogas é inibir proteínas que estejam presentes no patógeno e não estejam presentes em humanos. Um exemplo desta abordagem é as enzimas da via do ácido chiquímico. Esta via é responsável pela biossíntese de corismato, que é o precursor comum utilizado na geração de vários compostos importantes para sobrevivência da bactéria, entre eles os aminoácidos aromáticos. O objetivo deste projeto é determinar as estruturas de duas proteínas da via do ácido chiquímico, a 3-deoxi-D-arabino-heptulosonato fosfato sintase e da corismato sintase através de cristalografia de raios X, e realizar estudos estruturais por modelagem molecular das enzimas de uma de suas subvias - a da síntese de triptofano. Com a geração destas informações, pretendemos propor inibidores, ou sugerir melhorias nos já existentes, para que possam ser mais específicos para estas enzimas, podendo gerar medicamentos mais eficazes contra a tuberculose. Assim, esperamos contribuir para a solução deste problema, que aflige milhões de pessoas. (AU)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
DIAS‚ B.; MARCIO‚ V.; ELY‚ F.; PALMA‚ M.S.; DE AZEVEDO‚ W.F.; BASSO‚ L.A.; SANTOS‚ D.S. Chorismate synthase: an attractive target for drug development against orphan diseases. CURRENT DRUG TARGETS, v. 8, n. 3, p. 437-444, 2007.
RIBEIRO MARQUES‚ M.; HENRIQUE PEREIRA‚ J.; OLIVEIRA‚ J.S.; AUGUSTO BASSO‚ L.; FILGUEIRA DE AZEVEDO‚ W.; SANTIAGO SANTOS‚ D.; SERGIO PALMA‚ M. The inhibition of 5-enolpyruvylshikimate-3-phosphate synthase as a model for development of novel antimicrobials. CURRENT DRUG TARGETS, v. 8, n. 3, p. 445-457, 2007.
Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
DIAS, Marcio Vinicius Bertacine. Estudo estrutural de proteínas alvo de Mycobacterium tuberculosis. 2007. 125 f. Tese de Doutorado - Universidade Estadual Paulista. Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas. São José do Rio Preto.

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