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Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). Hospital das Clínicas da Faculdade de Medicina da USP (HCFMUSP). Instituto do Coração Professor Euryclides de Jesus Zerbini (INCOR) (Instituição-sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Francisco R. M. Laurindo graduated in Medicine by the University of São Paulo School of Medicine, São Paulo, Brazil , in 1978 and completed his residence training in Internal Medicine and Cardiology at the Heart Institute(Incor), University of São Paulo School of Medicine. After a period (1982-84) as associate physician at the same institution, he underwent research training in Physiology and Pharmacology at the Uniformed Services University of the Health Sciences, in Bethesda, Maryland (under Dr. Robert Goldstein, 1984-87). Back to the Heart Institute, University of São Paulo School of Medicine, he started an investigative research track focused on mechanisms of redox signaling processes in the vascular system. He obtained his PhD in 1992, supervised by Dr. Protásio da Luz. Thereafter, he conducted several research projects through independent financial support from research agencies. In 2001, he started, together with Dr. Protásio da Luz, the Vascular Biology Laboratory at the Heart Institute (Incor), University of São Paulo School of Medicine and became its Director in 2008, until presently. His major research interests have focused on understanding mechanisms and regulatory processes underlying the production of oxidant species in vascular cells and tissues and their physiological implications for vessel remodeling in disease. The most important contributions of his group have been the original description of shear stress-dependent generation of superoxide radical from the endothelium, the multi-level characterization of redox response to vascular injury and, particularly, the original discovery that the endoplasmic reticulum chaperone protein disulfide isomerase interacts functionally and physically with oxidant-generating NADPH oxidase complexes. This finding had relevant implications regarding the role of endoplasmic reticulum (patho)physiology on NADPH oxidase function and how redox processes regulate cell migration and vascular remodeling. More recently, Dr. Laurindo's group showed an important role for extracellular PDI in arterial remodeling after injury. Dr. Laurindo has authored or co-authored over 145 publications in peer-reviewed journals, cited >3500 times (h-index=35 (ISI)). He supervised 18 PhD students and 17 post-doctoral fellows, in addition to several undergraduate trainees. From 2008-14, he was the vice-coordinator of the National Institute for Science and Technology of Redox Processes in Biomedicine (CNPq/Fapesp) and since 2013 (until present) the Vice-coordinator and principal investigator of Cepid-Fapesp Redoxoma. He is a member of the Brazilian Academy of Sciences since 2012 and a member of its Board of Directors since 2016, a member of Fapesp Study Committee in Health Sciences from 2008-2016 and Fapesp Advisor Committee in Life Sciences since 2016, a member of Capes Federal Agency Committee (Medicine) from 1998-2017. He served as Council Member of the Society for Free Radical Biology and Medicine from 2010-2014 and belongs to the Editorial Board of Free Radical Biology and Medicine since 2008 and of Clinical Science since 2012. He has been an ad-hoc consultant for >35 publications and research agencies from Brazil and abroad. He was elected as vice-chair (2014) and chair (2016) of the Gordon Research Conference on Nox Family NADPH Oxidases. (Fonte: Currículo Lattes)
Processos redox regulam estreitamente a sinalização celular em fisio (pato)logia, entretanto várias questões fundamentais relacionadas permanecem pouco claras, incluindo em particular a subcompartimentalização associada. O grupo do Prof. Shah no King's College London investiga mecanismos de sinalização via retículo endoplasmático (RE) e as implicações cardiovasculares a ele relacionadas, …
O estudo de processos redox tem alto potencial para elucidar mecanismos integrativos, devido à ubiquidade e potência de efeitos. Muitos estudos envolvem o papel de mecanismos redox em doenças. Porém, a complexidade deste campo aumentou com respeito a estruturas, estrutura-função, métodos, patologia molecular e sub-celular de proteínas redox, genômica, proteômica e metabolômica do estresse…
A homeostase redox depende da produção regulada de espécies reativas de oxigênio (ROS) por sistemas enzimáticos como o complexo NADPH oxidase da familia Nox, a principal fonte de ROS em células vasculares. Estudos recentes de nosso laboratório caracterizaram um importante papel da dissulfeto isomerase proteica (PDI) na regulação da NADPH oxidase. O importante efeito funcional da PDI na NA…
Apesar de estudos darem suporte para o papel das chaperonas de retículo endoplasmático em infecção por patógenos, pouco se sabe do papel biológico destas proteínas e das suas regulação em infecção por parasitas. De fato, em nosso laboratório temos visto que a proteína disulfeto isomerase, chaperona do retículo, é importante em macrófagos. A proteína sustenta a atividade da NADPHoxidase e …
Este projeto temático de pesquisa tem como objetivos a implantação e o desenvolvimento da técnica de espectrometria de emissão óptica (atômica e molecular) com plasma induzido por laser, conhecida no inglês como "Laser Induced Breakdown Spectroscopy" com acrônimo LlBS. Essa técnica vem sendo considerada muito promissora para o futuro da espectrometria atômica, quando comparada às "super e…
Complexos proteicos de alto peso molecular (HMW-PCs) são importantes efetores e reguladores da sinalização celular, constituindo importantes hubs nas redes de interação proteína-proteína. Portanto, a detecção e análise de HMW-PCs em condições fisiológicas distintas podem fornecer janelas para descobrir rotas de sinalização novas e inesperadas relacionadas as principais funções celulares. …
A Proteína Dissulfeto Isomerase-A1 (PDIA1) é uma chaperona tiol-oxidorredutasecujo efeito canônico relaciona-se à introdução de pontes dissulfeto em proteínas nascentes no retículo endoplasmático (RE), sendo essencial para proteostase. A presençada PDIA1 em outros compartimentos celulares tem sido documentada incluindo superfície celular/meio extracelular, mitocôndria, núcleo e citosol. N…
Nosso grupo tem descrito vários efeitos da PDIA1 (dissulfeto isomerase proteica) na regulação da sinalização redox vascular. Estes incluem produção de oxidantes por NADPH oxidases (NOX), regulação do citoesqueleto, migração celular e diferenciação. Aumentos de expressão de PDIA1 são observados na parede arterial em doenças vasculares. No entanto, a evolução temporal dos efeitos e possívei…
A Proteína Dissulfeto Isomerase (PDI) é uma chaperona redox do retículo endoplasmático (RE) da superfamília das tioredoxinas, que catalisa formação/isomerização de pontes dissulfeto no processamento de proteínas recém-sintetizadas. Nosso grupo tem identificado efeitos da PDI, incluindo seu pool extracelular, na organização do citoesqueleto, diferenciação e migração de células musculares l…
A Dissulfeto Isomerase Proteica (PDI) é uma chaperona oxiredutase ditiol-dissulfeto da superfamília tiorredoxina que catalisa a formação e isomerização de pontes dissulfeto como um componente funcional essencial da síntese e processamento de proteínas. Apesar de se localizar primariamente no retículo endoplasmático, a PDI tem sido relatada em outras regiões intracelulares e na superfície …
Angiogênese é um importante mecanismo de doença influenciado por vias redox, porém as vias envolvidas nesta regulação são pouco claras. A dissulfeto isomerase proteica (PDIA1) é uma oxidorredutase da superfamília das tiorredoxinas, primariamente do retículo endoplasmático (RE), cuja principal função é a catálise do enovelamento proteico redox. Estudos continuados de nosso laboratório cara…
Várias chaperonas intracelulares têm sido mostradas ser secretada por distintos tipos celulares, incluindo vascular, imune e células tumorais. Proteína dissulfeto isomerase (PDI), bem como a famílias de Proteínas de choque térmico de 70kDa e 90kDa (Hsp70 e Hsp90) exercem papel extracelular em condições patológicas tais como, trombose, remodelamento vascular e sobrevivência de câncer e ger…
A dissulfeto isomerase proteica ou PDIA1 é uma chaperona localizada principalmente no retículo endoplasmático. Nesse local, a PDIA1 realiza sua função prioritária: catalisar o enovelamento proteico, bem como introdução e isomerização de pontes dissulfeto. Além dessas atividades básicas, o nosso grupo evidenciou o papel da PDIA1 na regulação funcional do complexo NADPH oxidase, principal f…
Embora o remodelamento vascular seja um determinante crítico do lúmen vascular em situações (fisio)patológicas, os mediadores deste processo permanecem pouco conhecidos. Recentemente, demonstramos que a dissulfeto isomerase proteica (PDIA1 ou PDI) é fortemente super-expressa durante a reparação vascular à lesão, e sua fração epi/pericelular(pecPDI) contra-regula o remodelamento constricti…
Publicado em 19 de abril de 2015 SP Pesquisa - Redox - 2º Bloco - O São Paulo Pesquisa mostra pesquisas que estudam como agem os radicais livres. As substâncias que duram milionésimos de segundos dentro das células humanas podem explicar porque envelhecemos, engordamos ou desenvolvemos doenças degenerativas. No Instituto de Química da Universidade de São Paulo, um grupo de pesquisadores já sabe porque a dieta do jejum provoca diabetes em animais de laboratório. Um outro estudo procura estabelecer a relação entre os radicais livres com o Mal de Alzheimer. E você vai saber como a poluição urbana provoca danos no DNA humano.
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
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| Citações | 401 |
| Cit./Artigo | 10,8 |
| Dados do Web of Science | |
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(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
ALVES, Luciana Pescatore. Papel da dissulfeto isomerase proteica (PDI) na migração de células musculares lisas vasculares: possível envolvimento de Nox1 NADPH oxidase e RhoGTPases. Tese (Doutorado) - Faculdade de Medicina. Universidade de São Paulo (USP). São Paulo. (07/53171-6)