CV Lattes
Universidade de São Paulo (USP). Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP) (Instituição-sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Possuo graduação em Licenciatura em Ciências Biológicas pela Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho (2000), mestrado em Ciências Biológicas (Genética) pelo Instituto de Biociências de Botucatu (IBB) - UNESP (2005), doutorado em Ciências Biológicas (Genética) pelo IBB - UNESP (2008) e pós-doutorado em Toxicologia pela Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP) - USP (2010). Atualmente sou Professora Assossiada II de Biofísica da Universidade Federal da Paraíba. Já orientei seis alunos de mestrado, três trabalhos de fim de curso de graduação (bacharel) e tenho 45 orientações de graduação concluídas (iniciação científica, iniciação científica - ensino médio, jovens talentos para a ciência e monitoria em biofísica). Tenho experiência nas áreas de Biofísica e Bioquímica, com ênfase em Biologia Molecular Estrutural, atuando principalmente nos seguintes temas: cristalografia de raios X - macromoléculas (proteínas), proteínas de venenos de serpentes, fosfolipases ácidas e básicas (Lys49 e Asp49-PLA2) e atividades biológicas de peçonhas brutas e proteínas isoladas. (Fonte: Currículo Lattes)
O veneno das serpentes é constituído por diversos componentes protéicos como proteases (metalo e serinoproteases), fosfolipases A2 (PLA2), L-aminoácido oxidases, entre outros, capazes de induzir diferentes efeitos fisiopatológicos. Estes venenos de serpentes são ricas fontes de fosfolipases A2 e essas enzimas possuem uma grande variedade de efeitos farmacológicos e/ou tóxicos, como mionec…
O projeto propõe o estudo estrutural de proteínas isoladas de venenos botrópicos, fosfolipases A2 e fosfolipases A2 homólogas nativas, modificadas quimicamente com BPB (brometo de p-bromofenacil) e co-cristalizadas com vitamina E. Outras proteínas de venenos botrópicos, como a serino-protease também serão estudados. A modificação química das proteínas por BPB promove a alquilação do resíd…
O projeto propõe o estudo estrutural de duas proteínas isoladas de veneno botrópico, a MjTX I e MjTX II Bothrops moojeni nativas e modificadas quimicamente com BPB (brometo de p-bromofenacil). Estas proteínas pertencem a classe das fosfolipases A2 homólogas (Lys49 PLA2). A modificação química destas proteínas por BPB leva à alquilação do resíduo His48 (do sítio catalítico) e induz à perda…
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(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
SALVADOR, Daniela Priscila Marchi. EStudos estuturais com miotoxinas Lys49-PLA2(s) nativas e complexadas com vitamina E. 127 f. Dissertação (Mestrado) - Universidade Estadual Paulista "Júlio de Mesquita Filho" Instituto de Biociências (Campus de Botucatu). Botucatu. (03/04469-1)