CV Lattes
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Universidade de São Paulo (USP). Instituto de Química (IQ) (Instituição Sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Thaís L.S. Araujo é Pesquisadora do Instituto de Química da Universidade de São Paulo (IQ-USP), via programa Jovem Pesquisador FAPESP (Grant: 2018/13739-8). Atualmente lidera grupo de pesquisa que investiga a função fisiopatológica da chaperona molecular HSP70 na vasculatura. Em 2017 foi posdoctoral (Research Fellow) at Profa. Gabriela Chiosis lab's no Memorial Sloan Kettering Cancer Center (MSKCC/ NY) e de 2015-2018 realizou pós doutoramento no laboratório do Prof. Francisco Laurindo no Instituto do Coração (InCor). Doutora em Ciências pela Faculdade de Medicina da Universidade de São Paulo (2015). Possui mestrado em Química Biológica pela Universidade Federal do Rio de Janeiro-UFRJ (2011, Profa. Débora Foguel) e graduação em Biofísica pela UFRJ (2009). Tem experiência na área de biologia vascular, bioquímica de proteínas, biologia celular e biofísica com foco nas chaperonas moleculares das famílias da: proteína de choque térmico de 70kDa (HSP70), 90kDa (HSP90) e dissulfeto isomerase proteica (PDI). Atualmente contribui como revisora nos Journals: ATVB, JAHA, JBC e Cell Stress and Chaperones (CSAC). Instagram: thaislsaraujolab https://bv.fapesp.br/pt/auxilios/104944/proteostase-mediada-pela-chaperona-molecular-hsp70-em-celulas-endoteliais-em-resposta-a-forca-hemodi/ (Fonte: Currículo Lattes)
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A chaperona molecular HSP70 é o membro mais abundante do chaperoma. No contexto vascular, as únicas proteínas clientes da HSP70 conhecidas em células endoteliais (ECs) são nucleolina e CLEC14a, proteínas envolvidas na angiogênese associada ao tumor. Experimentos de perda de função em ECs em condições estáticas promoveram efeitos gerais como inibição da migração, formação de tubo e fosfori…
O grupo observou que o shear stress (SS) patológico reduz a expressão da HSP70 na célula endotelial (EC) da veia umbilical humana (HUVEC), aorta, na EC da artéria pulmonar (HPAEC) de pacientes com hipertensão pulmonar tromboembólicacrônica (CTEPH) e in vivo. Além disso, mostramos que a HSP70 é essencial para migração e angiogênese das ECs de diferentes berços vasculares. No entanto, no co…
A proteína de choque térmico de 70 kDa (HSP70) é uma chaperona molecular versátil que tem papel no enovelamento proteico, translocação de proteínas para organelas, degradação proteica pelo sistema ubiquitina proteassoma e também por autofagia. A HSP70 tem papel na migração de célula endotelial induzida por VEGF 2 e é importante para formação de tubo mostrando seu papel na angiogênese. A m…
A hipertensão pulmonar tromboembólica crônica (TEPH) é caracterizada pela formação de trombo intraluminal levando sobrecarga ventricular direita. É caracterizada pela presença de anticorpos anticardiolipina, fator VIII, proteína quimioatraente de macrófagos, endotelina-1 e baixos níveis de tromobomodulina [1]. A primeira linha de tratamento é anticoagulação e endarterectomia (PEA) em paci…
A proteostase ou homeostasia de proteína consiste de síntese, enovelamento e degradação de proteínas. O chaperoma é definido como o conjunto de chaperonas, cochaperonase enzimas de enovelamento proteico e proteínas scaffolds que regulam um braço da proteostase. Uma rede de hiperconectividade chaperoma, denominada de epichaperoma, centralizadas na HSP70 e HSP90 é encontrada em metade das c…
Várias chaperonas intracelulares têm sido mostradas ser secretada por distintos tipos celulares, incluindo vascular, imune e células tumorais. Proteína dissulfeto isomerase (PDI), bem como a famílias de Proteínas de choque térmico de 70kDa e 90kDa (Hsp70 e Hsp90) exercem papel extracelular em condições patológicas tais como, trombose, remodelamento vascular e sobrevivência de câncer e ger…