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Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Química (IQ) (Instituição Sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Thaís L.S. Araujo é Professora Doutora no departamento de Orgânica do Instituto de Química da Universidade Estadual de Campinas (IQ-UNICAMP). Foi pesquisadora colaboradora via Jovem Pesquisador FAPESP (2018/13739-8) no Instituto de Química da USP (2019-2025). Realizou pós-doutoramento no Memorial Sloan Kettering Cancer Center/ NY (2017, Chiosis's lab) e InCor (2015-2018, Laurindos's lab). Doutora em Ciências pela Faculdade de Medicina da USP (2015) e mestre em Química Biológica pela UFRJ (2011, IBqM Leopoldo de Meis, Foguel's lab). Bacharel na primeira turma de Biofísica da UFRJ (2009, IBCCF). Atualmente lidera grupo de pesquisa que investiga a função fisiopatológica da chaperona molecular HSP70 na vasculatura. Realiza pesquisa na área de biologia vascular, bioquímica de proteínas, biologia celular e biofísica com foco nas chaperonas moleculares: proteína de choque térmico de 70kDa e 90kDa (HSP70 e HSP90) e dissulfeto isomerase proteica (PDI). Contato: tlaraujo@unicamp.br Instagram: thaislsaraujolab //bv.fapesp.br/pt/auxilios/104944/proteostase-mediada-pela-chaperona-molecular-hsp70-em-celulas-endoteliais-em-resposta-a-forca-hemodi/ (Fonte: Currículo Lattes)
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HSP70 é uma chaperona molecular essencial para fisiologia vascular. Recentemente, nós demonstramos que a HSP70 possui papel central na angiogênese in vitro em células endoteliais primárias da veia umbilical (HUVEC), da artéria coronária (HCAEC) e artéria pulmonar humana (HPAEC). É interessante notar que nós mostramos que HUVEC submetidas por 24h a baixa concentrações de oxigênio (1%), hip…
A chaperona molecular HSP70 é o membro mais abundante do chaperoma. No contexto vascular, as únicas proteínas clientes da HSP70 conhecidas em células endoteliais (ECs) são nucleolina e CLEC14a, proteínas envolvidas na angiogênese associada ao tumor. Experimentos de perda de função em ECs em condições estáticas promoveram efeitos gerais como inibição da migração, formação de tubo e fosfori…
A proteína de choque térmico de 70 kDa, HSP70, é uma chaperona molecular central na proteostase, cuja expressão é induzida por diferentes tipos de estresse incluindo hipóxia. No entanto, as células endoteliais humanas microvascular e da veia umbilical humana submetidas a hipóxia não induzem a expressão da HSP70. Além disso, nós mostramos que há redução na formação de dímero de HSP90 e de …
O grupo observou que o shear stress (SS) patológico reduz a expressão da HSP70 na célula endotelial (EC) da veia umbilical humana (HUVEC), aorta, na EC da artéria pulmonar (HPAEC) de pacientes com hipertensão pulmonar tromboembólicacrônica (CTEPH) e in vivo. Além disso, mostramos que a HSP70 é essencial para migração e angiogênese das ECs de diferentes berços vasculares. No entanto, no co…
O grupo observou que o shear stress (SS) patológico reduz a expressão da HSP70 na célula endotelial (EC) da veia umbilical humana (HUVEC), aorta, na EC da artéria pulmonar (HPAEC) de pacientes com hipertensão pulmonar tromboembólicacrônica (CTEPH) e in vivo. Além disso, mostramos que a HSP70 é essencial para migração e angiogênese das ECs de diferentes berços vasculares. No entanto, no co…
A proteína de choque térmico de 70 kDa (HSP70) é uma chaperona molecular versátil que tem papel no enovelamento proteico, translocação de proteínas para organelas, degradação proteica pelo sistema ubiquitina proteassoma e também por autofagia. A HSP70 tem papel na migração de célula endotelial induzida por VEGF 2 e é importante para formação de tubo mostrando seu papel na angiogênese. A m…
Várias chaperonas intracelulares têm sido mostradas ser secretada por distintos tipos celulares, incluindo vascular, imune e células tumorais. Proteína dissulfeto isomerase (PDI), bem como a famílias de Proteínas de choque térmico de 70kDa e 90kDa (Hsp70 e Hsp90) exercem papel extracelular em condições patológicas tais como, trombose, remodelamento vascular e sobrevivência de câncer e ger…