CV Lattes
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Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. Escola Paulista de Medicina (EPM) (Instituição Sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Formada em Biologia pela Universidade de São Paulo (1979), com Doutorado em Genética pela Universidade de Chicago (1984), Pós-Doutorado pela Northwestern University Medical School (1984-1986), e Livre-Docência pelo Instituto de Ciências Biomédicas - USP (1988). É Professora Titular do Departamento de Microbiologia, Imunologia e Parasitologia, da Escola Paulista de Medicina, Unifesp. Na Unifesp, foi membro do Comitê de Ética em Pesquisa (2000-2011), do Conselho de Administração (2010-2013), presidente da Comissão de Livre-Docência (2003-2011) e da Comissão de Biossegurança (2000-2005), Pró-Reitora Adjunta de Pós-Graduação e Pesquisa (2011-2013) e vice-Diretora do Campus São Paulo (2014-2021). Estuda mecanismos moleculares de adaptação celular a condições de estresse nutricional, com ênfase no papel da regulação da síntese proteica e suas implicações na área da saúde. Formou 15 Doutores e 7 Mestres, e supervisionou 5 Pós-Doutores. (Fonte: Currículo Lattes)
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A visita de Dra. Evelyn Sattlegger tem como objetivo o fortalecimento de linhas de pesquisa em nossos grupos relativas à função de um proteína extremamente conservada, denominada Yih1 na levedura S. cerevisiae e IMPACT em mamíferos. Trabalhos anteriores de nossos grupos mostraram que Yih1/IMPACT é um inibidor da quinase GCN2. GCN2 é ativada por carência de aminoácidos e por outras condiç…
Regulação da tradução permite plasticidade às células para responderem rapidamente a mudanças do meio externo. A tradução consome 50% da energia celular; não surpreende portanto que a síntese proteica seja fortemente regulada. Em muitos processos celulares aberrantes, a maquinaria traducional e a produção de proteínas são modificadas. Isto ocorre por exemplo em resposta a vários tipos de …
O controle traducional mediado pela fosforilação do fator de início de tradução 2 (eIF2) é fundamental para a adaptação celular frente a várias condições de estresse, e defeitos nesta sinalização levam a condições patológicas importantes no homem. Uma das quinases de elF2, GCN2, extensamente estudada em S. cerevisiae, regula a expressão de uma complexa rede de genes em resposta, por exemp…
A quinase GCN2 regula negativamente a síntese de proteínas a partir da fosforilação de eIF2alfa em resposta à carência de aminoácidos e diferentes condições de estresse, enquanto simultaneamente estimula a tradução preferencial de alguns mRNAs, permitindo que a célula promova uma resposta de recuperação celular e mantenha sua homeostase. O citoesqueleto de actina é uma estrutura dinâmic…
O controle traducional mediado pela fosforilação do fator de início de tradução 2 (eIF2) é fundamental para a adaptação celular frente a várias condições de estresse, e defeitos nesta sinalização levam a condições patológicas importantes no homem. Uma das 4 quinases de eIF2 em mamíferos, GCN2, regula a expressão de uma complexa rede de genes em resposta, por exemplo, à falta de amino ácid…
A proteína YIH1 de levedura, homóloga a IMPACT de mamíferos, interage com GCN1 e com actina. Interações com outras proteínas identificadas em análises em larga escala por duplo-híbrido ou co-purificação serão confirmadas neste projeto por ensaios de duplo-híbrido. Essas proteínas são: Hrb1, Pci8,Tef1, Ubi4, Urh1, YJL160c. O bolsista irá clonar esses genes nos dois vetores para duplo-híbri…
O fator eIF2 de início de síntese proteica é um dos principais alvos de regulação de tradução em nível global na célula eucariótica. A fosforilação de sua subunidade alfa em mamíferos é associada ao bloqueio generalizado de tradução. No entanto, em condições subunibitórias, a fosforilação de eIF2alfa pode resultar em tradução aumentada de proteínas em cujos mRNA's há a presença de uORF's …