- Auxílios pontuais (curta duração)
Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. Escola Paulista de Medicina (EPM) (Instituição-sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Bacharelado em Química pela Universidade Federal de São Carlos (1994) , mestrado em Biologia Molecular pela Universidade Federal de São Paulo (1998) e doutorado em Ciências Biológicas (Biologia Molecular) também pela Universidade Federal de São Paulo (2002). Atualmente é professor adjunto da Universidade Federal de São Paulo, Departamento de Biofísica. Tem experiência na área de Bioquímica, com ênfase em Enzimologia, atuando principalmente nos seguintes temas: peptidases, estrutura-função de proteínas e bio-incorporação sítio específica de resíduos de aminoácidos não canônicos em proteínas. (Fonte: Currículo Lattes)
A prolil oligopeptidase (POP; E.C. 3.4.21.26) é uma serino peptidase presente em vários tipos de células e tecidos. Alguns estudos mostram que ela é altamente expressa em interneurônios gabaérgicos e colinérgicos do tálamo e do córtex. Uma característica da POP é a clivagem após resíduos de prolina em oligopeptídeos menores que 3 kDa. Pode-se detectar a atividade da POP em fluídos extr...
Nesses últimos 4 anos temos trabalhado nas técnicas de incorporação sítio-específica de resíduos de aminoácidos não naturais em proteínas. Para isso duas metodologias estão sendo desenvolvidas paralelamente: -a primeira é a introdução de análogos de triptofano (5-Fluor-Trp, 5-hidroxi-Trp, 7-aza-Trp, 5-bromo-Trp e 5-nitro-Trp) no lugar dos resíduos de Trp, em cepas de E. coli compatívei...
O projeto de pesquisa principal motivo dessa solicitação é fruto de uma crescente colaboração com o grupo de pesquisa coordenado pelo Dr. Jaap Broos da Universidade de Groningen, Holanda. Os principais objetivos dessa colaboração foram inclusive descritos em um projeto de colaboração internacional Brasil-Holanda aprovado pela CAPES (CAPES-NUFFIC) em agosto de 2009 (anexo - projeto de c...
O principal objetivo do presente projeto é o estudo das alterações conformacionais que a peptidase timet oligopeptidase (TOP, EC 3.4.24.15) pode sofrer devido à interação com substratos ou inibidores. Essa oligopeptidase tem um canal em sua estrutura, onde se localiza o centro ativo, que pode se fechar ao redor do substrato durante a catalise. TOP mutantes serão preparadas com a introd...
A prolil oligopeptidase (POP; E.C. 3.4.21.26) é uma serino peptidase presente em vários tipos de células e tecidos. Alguns estudos mostram que ela é altamente expressa em interneurônios gabaérgicos e colinérgicos do tálamo e do córtex. Uma característica da POP é a clivagem após resíduos de prolina em oligopeptídeos menores que 3 kDa. Estudos recentes têm revelado que a principal ação ...
O principal objetivo do presente projeto é o desenvolvimento e aplicação de técnicas utilizando ensaios de fluorescência visando o estudo de alterações conformacionais em proteínas, mais especificamente em enzimas proteoliticas. Pretendemos usar como primeiro alvo a timet oligopeptidase (TOP, EC 3.4.24.15), sendo que esta enzima pode sofrer alterações conformacionais devido à interação...
A nitrosilação de proteínas representa um dos poucos modos de modificação pós-traducional que são reversíveis. No caso particular das enzimas, modulações reversíveis via nitrosilação/denitrosilação são importantes primeiro porque são reações rápidas (ordem de tempo abaixo de milisegundos), permitindo ajustes finos no controle da atividade e segundo porque algumas são peças-chave na reg...
O principal objetivo do presente projeto é o desenvolvimento e aplicação de técnicas utilizando ensaios de fluorescência visando o estudo de alterações conformacionais em proteínas, mais especificamente em enzimas proteoliticas. Pretendemos usar como primeiro alvo a timet oligopeptidase (TOP, EC 3.4.24.15), sendo que esta enzima pode sofrer alterações conformacionais devido à interação...
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
Publicações | 7 |
Citações | 19 |
Cit./Artigo | 2,7 |
Dados do Web of Science |
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GOMES SMAUL, MAYRIM MACHADO; BUDU, ALEXANDRE; MONTAGNA, GEORGINA NURI; DA SILVA FERRARA, TAISE FERNANDA; MALUF, SARAH EL CHAMY; BAGNARESI, PIERO; FERREIRA MACHADO, MARCELO MARCONDES; DOS SANTOS, FELLIPE BRONZE; DE AZEVEDO, MAURO FERREIRA; CARMONA, ADRIANA KARAOGLANOVIC; et al. Plasmodium falciparum histidine triad protein and calmodulin modulates calcium homeostasis and intracellular proteolysis. Biochemical and Biophysical Research Communications, v. 503, n. 2, p. 722-728, SEP 5 2018. Citações Web of Science: 0. (12/24278-5, 16/15298-3, 14/07138-0, 16/02412-2, 15/19316-3, 13/12913-0, 09/54598-9, 15/00689-4, 15/11861-2, 15/07182-2, 11/20941-9)
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