- Auxílios pontuais (curta duração)
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Maria Cristina Nonato
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Universidade de São Paulo (USP). Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP) (Instituição-sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Maria Cristina Nonato é professora associada da Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto-USP e coordenadora do Laboratório de Cristalografia de Proteínas de Ribeirão Preto (LCP-RP) da FCFRP-USP. É vice-Presidente da Associação Brasileira de Cristalografia e vice-Coordenadora do Programa de Pós-Graduação em Ciências Farmacêuticas da FCFRP-USP. Graduou-se em Física e obteve os títulos de pós-graduação em nível de Mestrado e Doutorado em Física Aplicada pelo Instituto de Física de São Carlos - Universidade de São Paulo, com estágio na modalidade Doutorado-Sanduíche na Universidade de Manchester (Inglaterra). Desenvolveu o Projeto Jovem Pesquisador (FAPESP) na Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto-USP e recebeu o prêmio de no Dia Internacional da Mulher de Reconhecimento pela apreciação às contribuições feitas para enriquecimento da comunidade global pela Universidade de Cornell (Estados Unidos). Desenvolveu três estágios de Pós-Doutoramento: em Cristalografia de Proteínas no Instituto de Física de São Carlos-USP; em Biologia Estrutural e Planejamento de Fármacos Baseado em Estrutura de Proteínas na Universidade de Cornell (Estados Unidos) e em Química Medicinal no Broad Institute of MIT and Harvard (Estados Unidos). Tem 25 anos de experiência na área de Biologia Estrutural, atuando principalmente nos seguintes temas: Determinação de estrutura de proteínas por difração de raios-X (Cristalografia), cinética enzimática, caracterização biofísica e bioquímica de proteínas e busca de ligantes por métodos in vitro e in silico como protótipos para o planejamento de fármacos para o tratamento de doenças negligenciadas e doenças raras. (Fonte: Currículo Lattes)
Auxílios à pesquisa
- Busca de fragmentos para a proteína priônica humana, AP.R
Resumo
Doenças priônicas são doenças neurodegenerativas que afetam seres humanos e animais. Essas são associadas com a mudança conformacional da proteína priônica PrP em PrPSc, capaz de formar agregados que se acumulam no cérebro dos pacientes. O mecanismo de conversão de PrP em PrPSc e como PrPSc agrega ainda não é compreendido. Até o presente momento não existe nenhuma estratégia terapêutic...
- Toxinas animais nativas e recombinantes: análise funcional, estrutural e molecular, AP.TEM
Resumo
As peçonhas animais constituem uma rica fonte de substâncias farmacologicamente ativas. Essas moléculas, denominadas toxinas, atuam de forma isolada ou sinérgica, podendo se ligar a diferentes receptores celulares e/ou interferir em vias metabólicas fundamentais para a viabilidade celular, causando danos locais, sistêmicos e até fatais na presa ou vítima. A exploração dos mecanismos de...
- Desenvolvimento de moléculas com ação leishmanicida baseado na inibição seletiva da enzima diidroorotato desidrogenase, AP.R
Resumo
As Leishmanioses são consideradas doenças tropicais negligenciadas devido à falta de investimento por parte dos setores público e privado no desenvolvimento de novos métodos de diagnóstico e de terapias eficazes. Dentro dessa dura realidade, a Academia tem tido um papel importante na identificação e validação de alvos macromoleculares, assim como, na busca de moléculas bioativas como p...
- Caracterização estrutural e avaliação de aspectos funcionais de galectinas humanas do grupo tandem-repeat, AP.R
Resumo
No vasto âmbito das macromoléculas biológicas, as lectinas correspondem ao grupo protéico relacionado com a capacidade de reconhecer estruturas de carboidratos e glicoconjugados. Dentro desse grupo de proteínas, estão as galectinas, cujos domínios apresentam afinidade específica por carboidratos do tipo b-galactosídeos. As galectinas são encontradas em uma grande variedade de células e...
Bolsas no país
- Caracterização estrutural da enzima diidroorotato desidrogenase de Schistosoma mansoni, BP.IC
Resumo
De acordo com a Organização Mundial de Saúde (OMS), a esquistossomose é considerada uma doença parasitária negligenciada, isto é, faltam investimentos para o desenvolvimento de novas e eficazes terapias. É uma doença devastadora, que afeta quase 240 milhões de pessoas, principalmente localizadas na porção mais pobre do mundo. No Brasil, a esquistossomose é causada unicamente pelo paras...
- Busca de ligantes para a diidroorotato desidrogenase: uma abordagem moderna para descoberta de drogas, BP.MS
Resumo
Varredura por fragmentos tem se tornado uma importante ferramenta no desenvolvimento de novos fármacos. Através do uso de compostos de baixa massa molecular, é possível cobrir um espectro mais amplo do espaço químico, testando um número menor de compostos. Fragmentos podem se ligar com maior eficiência e em um número maior de proteínas quando comparado com fármacos. Identificados os fr...
- Caracterização cinética e estudos cristalográficos preliminares da enzima tripanotiona redutase de Leishmania braziliensis, BP.IC
Resumo
A Leishmaniose corresponde a um grupo de doenças classificadas como negligenciadas e que coloca em risco 350 milhões de indivíduos. É causada por parasitas do gênero Leishmania, e sua transmissão ocorre pelo inseto flebotomíneo (popularmente conhecido como mosquito palha). A doença se apresenta de três formas clínicas: cutânea, mucocutânea e visceral. A mucocutânea tem como característ...
- Reposicionamento de fármacos antimaláricos no tratamento da esquistossomose baseado na inibição seletiva da enzima diidroorotato desidrogenase, BP.DR
Resumo
O reposicionamento de fármacos consiste na avaliação e/ou uso de fármacos existentes para o tratamento de doenças diferentes daquelas para as quais eles foram originalmente desenvolvidos. Essa estratégia é de particular interesse para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas, principalmente para o tratamento de doenças negligenciadas, uma vez que permite a avaliação do poten...
- Nitrorredutase de Trypanosoma cruzi: busca por novos substratos e caracterização cinética, BP.IC
Resumo
A Doença de Chagas é causada pelo parasita Trypanosoma cruzi, e atinge cerca de 7 milhões de pessoas em todo o mundo. Apesar de causar milhares de mortes anualmente, e afetar severamente a qualidade de vida dos pacientes infectados, a doença é ainda considerada negligenciada pelos órgãos de saúde público e privado. Inicialmente a doença de Chagas era restrita a população com menor rend...
- Caracterização estrutural e biofísica de toxinas animais, BP.PD
Resumo
A biologia estrutural, área de pesquisa que foca o estudo da estrutura de macromoléculas biológicas, tem papel fundamental para caracterização funcional de proteínas e ácidos nucleicos. É através da combinação de técnicas de DNA recombinante, bioquímicas e biofísicas, incluindo a aplicação de técnicas específicas de determinação da estrutura tri-dimensional, que estudos de correlação e...
Bolsas no Exterior
- Biologia Estrutural aplicada ao planejamento de ligantes para proteínas priônicas com fins terapêuticos, BE.PQ
Resumo
Doenças priônicas são doenças neurodegenerativas raras associadas à mudança conformacional da proteína priônica PrPC em uma isoforma denominada de PrPSc, ou príon, que se acumula no sistema nervoso central dos indivíduos afetados. Os mecanismos moleculares que controlam a conversão de PrPC em PrPSc ainda não são compreendidos e não existe até o presente momento nenhuma terapia ou agent...
- Análise mutacional dos resíduos do sítio ativo de fumarato hidratase de Leishmania major, BE.EP.PD
Resumo
Leishmanioses, classificadas como doenças negligenciadas (NTD), são causadas por espécies diferentes do parasita leishmania e afeta 12 milhões de pessoas no mundo. Fumarato hidratase (FH) catalisa a hidratação/desidratação reversível de fumarato em S-malato. Eucariotos expressam duas isoformas de FH: a isoforma mitocondrial (FH-1) é bem conhecida por participar do ciclo do ácido tricar...
- Estratégias integradas in vitro e in silico na busca por novos compostos líderes contra doenças relacionadas a tripanosomatídeo baseada na inibição seletiva da diidroorotato desidrogenase, BE.EP.DR
Resumo
A enzima diidroorotato desidrogenase tem sido investigada como um alvo terapêutico para o desenvolvimento de fármacos com atividade tripanocida. DHODHs de tripanosomatídeos são alvos atrativos uma vez que: (i) elas participam de uma via bioquímica importante, (ii) há diferenças estruturais importantes entre as enzimas humana e de tripanosomatídeos (iii) DHODHs de tripanosomatídeos apre...
Análise Toxicológica
Biofísica Molecular
Biofísica
Biologia estrutural
Bioquímica
Biorremediação
Caracterização estrutural
Ciências Biológicas
Ciências Exatas e da Terra
Ciências da Saúde
Cinética enzimática
Clonagem
Cristais
Cristalização
Cristalografia de proteínas
Cristalografia
Descoberta de drogas
Desenho de Drogas
Dicroísmo Circular
Difração de Raios X
Difração por raios X
Diidroorotato desidrogenase
Doença de chagas
Doenças Priônicas
Doenças negligenciadas
Doenças neurodegenerativas
Ensaios Enzimáticos
Esquistossomose
Estrutura cristalina
Estrutura
Expressão heteróloga
Expressão
Farmácia
Farmacologia
Física da Matéria Condensada
Física
Fosfolipases A2
Fumarato Hidratase
Hemostasia
Inibidores
Leishmania brasiliensis
Leishmania braziliensis
Leishmania major
Leishmania
Leishmaniose
Mutagênese Sítio-Dirigida
Neoplasias
Proteínas
Pseudomonas putida
Purificação
Radiação síncrotron
Raios X
Reposicionamento de fármacos
Ressonância paramagnética eletrônica
Schistosoma mansoni
Toxicologia
Trypanosoma cruzi
Xylella fastidiosa
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
| Publicações | 26 |
| Citações | 181 |
| Cit./Artigo | 7,0 |
| Dados do Web of Science | |
ALVES, RAQUEL MELO; FELICIANO, PATRICIA ROSA; SAMPAIO, SUELY VILELA; NONATO, MARIA CRISTINA. A rational protocol for the successful crystallization of l-amino-acid oxidase from Bothrops atrox. ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY COMMUNICATIONS, v. 67, n. 4, p. 475-478, APR 2011. Citações Web of Science: 2. (05/54855-0, 07/51700-1, 09/10454-3)
FELICIANO, PATRICIA R.; DRENNAN, CATHERINE L.; CRISTINA NONATO, M.. Crystal structure of an Fe-S cluster-containing fumarate hydratase enzyme from Leishmania major reveals a unique protein fold. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, v. 113, n. 35, p. 9804-9809, AUG 30 2016. Citações Web of Science: 6. (08/08262-6, 11/19674-6, 09/10454-3)
FELICIANO, PATRICIA R.; DRENNAN, CATHERINE L.; NONATO, MARIA CRISTINA. Crystal Structures of Fumarate Hydratases from Leishmania major in a Complex with Inhibitor 2-Thiomalate. ACS Chemical Biology, v. 14, n. 2, p. 266-275, FEB 2019. Citações Web of Science: 1. (13/14988-8, 08/08262-6, 14/22246-4)
REIS, RENATA A. G.; CALIL, FELIPE ANTUNES; FELICIANO, PATRICIA ROSA; PINHEIRO, MATHEUS PINTO; NONATO, M. CRISTINA. The dihydroorotate dehydrogenases: Past and present. Archives of Biochemistry and Biophysics, v. 632, n. SI, p. 175-191, OCT 15 2017. Citações Web of Science: 16. (04/12349-9, 11/23504-9, 07/08703-0, 04/14407-6, 12/25075-0, 05/58008-0)
SARTIM, MARCO A.; PINHEIRO, MATHEUS P.; DE PADUA, RICARDO A. P.; SAMPAIO, SUELY V.; CRISTINA NONATO, M.. Structural and binding studies of a C-type galactose-binding lectin from Bothrops jararacussu snake venom. Toxicon, v. 126, p. 59-69, FEB 2017. Citações Web of Science: 6. (11/23236-4, 14/19127-3, 14/11266-4)
FELICIANO, PATRICIA R.; RUSTIGUEL, JOANE K.; SOARES, RICARDO O. S.; SAMPAIO, SUELY V.; CRISTINA NONATO, M.. Crystal structure and molecular dynamics studies of L-amino acid oxidase from Bothrops atrox. Toxicon, v. 128, p. 50-59, MAR 15 2017. Citações Web of Science: 8. (13/14988-8, 09/10454-3, 15/24010-0)
PERES, RAPHAEL S.; SANTOS, GABRIELA B.; CECILIO, NERRY T.; JABOR, VALQURIA A. P.; NIEHUES, MICHAEL; TORRES, BRUNA G. S.; BUQUI, GABRIELA; SILVA, CARLOS H. T. P.; DALLA COSTA, TERESA; LOPES, NORBERTO P.; et al. Lapachol, a compound targeting pyrimidine metabolism, ameliorates experimental autoimmune arthritis. ARTHRITIS RESEARCH & THERAPY, v. 19, MAR 7 2017. Citações Web of Science: 6. (09/54014-7, 14/50265-3, 12/20990-2, 12/25075-0, 13/08216-2)
AJALLA ALEIXO, MARIANA A.; RANGEL, VICTOR L.; RUSTIGUEL, JOANE K.; DE PADUA, RICARDO A. P.; NONATO, MARIA CRISTINA. Structural, biochemical and biophysical characterization of recombinant human fumarate hydratase. FEBS Journal, v. 286, n. 10, p. 1925-1940, MAY 2019. Citações Web of Science: 1. (12/25075-0)
AZEREDO, LUIS FELIPE S. P.; COUTINHO, JULIA P.; JABOR, VALQUIRIA A. P.; FELICIANO, PATRICIA R.; NONATO, MARIA CRISTINA; KAISER, CARLOS R.; MENEZES, CARLA MARIA S.; HAMMES, AMANDA S. O.; CAFFARENA, ERNESTO RAUL; HOELZ, LUCAS V. B.; et al. Evaluation of 7-arylaminopyrazolo[1,5-a]pyrimidines as anti-Plasmodium falciparum, antimalarial, and Pf-dihydroorotate dehydrogenase inhibitors. EUROPEAN JOURNAL OF MEDICINAL CHEMISTRY, v. 126, p. 72-83, JAN 27 2017. Citações Web of Science: 18. (12/25075-0)
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CORDEIRO, ARTUR T.; FELICIANO, PATRICIA R.; PINHEIRO, MATHEUS P.; CRISTINA NONATO, M.. Crystal structure of dihydroorotate dehydrogenase from Leishmania major. Biochimie, v. 94, n. 8, p. 1739-1748, AUG 2012. Citações Web of Science: 23. (02/07032-0, 01/14583-0, 04/14407-6)
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COUTO‚ S.G.; NONATO‚ M.C.; COSTA-FILHO‚ A.J.. Defects in vesicle core induced by Escherichia coli dihydroorotate dehydrogenase. BIOPHYSICAL JOURNAL, v. 94, n. 5, p. 1746-1753, 2008. (03/09859-2, 01/14583-0)
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RUSTIGUEL, JOANE KATHELEN; PINHEIRO, MATHEUS PINTO; ULIAN ARAUJO, ANA PAULA; NONATO, MARIA CRISTINA. Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of recombinant chlorocatechol 1,2-dioxygenase from Pseudomonas putida. ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY COMMUNICATIONS, v. 67, n. 4, p. 507-509, APR 2011. Citações Web of Science: 3. (08/01743-9, 08/07077-0)
CORDEIRO, ARTUR T.; FELICIANO, PATRICIA R.; PINHEIRO, MATHEUS P.; CRISTINA NONATO, M.. Crystal structure of dihydroorotate dehydrogenase from Leishmania major. Biochimie, v. 94, n. 8, p. 1739-1748, AUG 2012. Citações Web of Science: 23. (02/07032-0, 01/14583-0, 04/14407-6)
FELICIANO, PATRICIA R.; GUPTA, SHREEDHARA; DYSZY, FABIO; DIAS-BARUFFI, MARCELO; COSTA-FILHO, ANTONIO J.; MICHELS, PAUL A. M.; NONATO, M. CRISTINA. Fumarate hydratase isoforms of Leishmania major: Subcellular localization, structural and kinetic properties. International Journal of Biological Macromolecules, v. 51, n. 1-2, p. 25-31, JUL-AUG 2012. Citações Web of Science: 14. (08/08262-6, 06/05538-5, 09/15810-2, 09/10454-3)
PINHEIRO, MATHEUS PINTO; EMERY, FLAVIO DA SILVA; CRISTINA NONATO, M.. Target Sites for the Design of Anti-trypanosomatid Drugs Based on the Structure of Dihydroorotate Dehydrogenase. CURRENT PHARMACEUTICAL DESIGN, v. 19, n. 14, p. 2615-2627, APR 2013. Citações Web of Science: 18. (09/14184-0, 01/14583-0, 07/08703-0, 02/07032-0)
PEREIRA DE PADUA, RICARDO AUGUSTO; NONATO, MARIA CRISTINA. Cloning, expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of recombinant human fumarase. ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY COMMUNICATIONS, v. 70, n. 1, p. 120-122, JAN 2014. Citações Web of Science: 4. (08/11644-8, 08/08262-6)
COUTO‚ S.G.; NONATO‚ M.C.; COSTA-FILHO‚ A.J.. Defects in vesicle core induced by Escherichia coli dihydroorotate dehydrogenase. BIOPHYSICAL JOURNAL, v. 94, n. 5, p. 1746-1753, 2008. (03/09859-2, 01/14583-0)
GARCIA REIS, RENATA ALMEIDA; LORENZATO, JR., EDER; SILVA, VALERIA CRISTINA; NONATO, MARIA CRISTINA. Recombinant production, crystallization and crystal structure determination of dihydroorotate dehydrogenase from Leishmania (Viannia) braziliensis. ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY COMMUNICATIONS, v. 71, n. 5, SI, p. 547-552, MAY 2015. Citações Web of Science: 2. (11/23504-9, 12/25075-0, 14/01257-8)
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
BONALUMI, Joane Kathelen Rustiguel. Caracterização estrutural e avaliação de aspectos funcionais de galectinas humanas do grupo tandem-repeat. 2014. Tese (Doutorado) – Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto. Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto.
JUNIOR, Eder Lorenzato. Desenvolvimento de uma plataforma modelo para a busca de ligantes com potencial leishmanicida baseado na inibição seletiva da enzima diidroorotato desidrogenase. 2016. Dissertação (Mestrado) - Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto. Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto.
PÁDUA, Ricardo Augusto Pereira de. Caracterização estrutural e funcional das isoformas da enzima fumarato hidratase de Trypanosoma cruzi. 2014. Tese (Doutorado) – Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto. Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto.
FELICIANO, Patrícia Rosa. Clonagem, expressão heteróloga e caracterização do gene LmjF24.0320 que codifica a enzima fumarato hidratase em Leishmania major. 2009. Dissertação (Mestrado) - Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto. Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto.
PINHEIRO, Matheus Pinto. Estudos cristalográficos da enzima diidroorotato desidrogenase de \'Trypanosoma Cruzi\'. 2008. Dissertação (Mestrado) - Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto. Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto.
BONALUMI, Joane Kathelen Rustiguel. Estudos cristalográficos da enzima clorocatecol 1,2-dioxigenase de Pseudomonas putida. 2010. Dissertação (Mestrado) - Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto. Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto.
PINHEIRO, Matheus Pinto. Planejamento de inibidores das enzimas diidroorotato desidrogenase de Trypanosoma cruzi e Leishmania major. 2012. Tese (Doutorado) – Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto. Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto.
FELICIANO, Patrícia Rosa. Estudos da correlação entre estrutura e função da enzima fumarato hidratase em Leishmania major. 2013. Tese (Doutorado) – Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto. Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto.
REIS, Renata Almeida Garcia. Estudo do mecanismo e inibição da enzima diidroorotato desidrogenase de Leishmania major. 2016. Tese (Doutorado) – Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto. Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto.
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cdi@fapesp.br.