Possui graduação em Farmácia e Bioquímica (USP-1996), doutorado direto em Ciências (Biologia da Relação Patógeno-Hospedeiro - ICB/USP-2001) e pós-doutorado pelo Instituto de Física de São Carlos (IFSC/USP - 2002). Coordenou 3 projetos de desenvolvimento e pesquisa na região Norte: 1) PPSUS-Saúde da Amazônia (MS-SCTIE-DECIT/CNPq - 2005-2007), 2) projeto FINEP pelo Programa de Apoio à Pesquisa em Pequenas Empresas (PAPPE-2006) em convênio com empresa de base tecnológica e 3) Projeto estruturante aprovado pela Secretaria Estadual de Ciência e Tecnologia do Estado do Tocantins em convênio com a FINEP (2008). Atualmente é professor associado da Faculdade de Zootecnia e Engenharia de Alimentos da Universidade de São Paulo (FZEA/USP). Desenvolve pesquisa na área de Farmacologia e Bioquímica de doenças relacionadas com a atividade da enzima arginase. Trabalha com inibidores das arginases de leishmania e mamíferos para desenvolvimento de novos fármacos em parceria com o laboratório Farmanguinhos (FIOCRUZ-RJ) e UFRJ. Possui colaborações internacionais com 8 Instituições de Pesquisa de 5 países: 1) European Research Centre for Drug Discovery and Development, Università degli Studi di Siena (Itália), 2) Tianjin Institute of Industrial Biotechnology (China), 3) University Bourgogne Franche-Comté (França) e 4) Centre Interfacultaire de Recherche sur le Médicament (Université de Liège - Bélgica), 5) University of Belgrado - Institute of Nuclear Sciences VINCA (Sérvia), 6) University of Tartu Institute of Chemistry Estonia, 7) Université Paris-Saclay Faculté de Pharmacie, França, e 8) Department of Pharmacy, University of Pisa (Itália). O trabalho em colaboração internacional tem possibilitado o teste de centenas de novos compostos no Brasil (LFBq-FZEA/USP) com o objetivo de desenvolvimento de um novo tratamento para a Leishmaniose. (Fonte: Currículo Lattes)
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Nos últimos dez anos nosso grupo descreveu a interação de dezenas de compostos naturais e sintéticos com a enzima arginase de Leishmania amazonensis (La-Arg). Até o momento identificamos pelo menos três grupos farmacofóricos necessários para a inibição da La-Arg: grupo catecol, grupo tiosemicarbazida e fenil-hidrazina. O primeiro identificado foi o grupo catecol a partir dos estudos com a…
Nos últimos cinco anos nosso grupo descreveu a interação de dezenas de compostos naturais e sintéticos com a enzima arginase de Leishmania amazonensis. O primeiro composto natural descoberto foi a quercetina, seguido de um composto sintético contendo um grupo funcional tiosemicarbazida. Estes estudos descreveram pela primeira vez a inibição seletiva da arginase de L. amazonensis. Recentem…
A enzima arginase de Leishmania é um alvo validado para o desenvolvimento de fármacos contra o parasita. Nosso grupo trabalha com plantas medicinais que possuem atividade leishmanicida em cultura das formas promastigotas do parasita e que simultaneamente apresentam atividade inibidora da enzima arginase in vitro. O estudo que realizamos com plantas medicinais mostraram que diferentes flav…
Muito tem se sustentado no uso de metabólitos secundários de plantas como potenciais leishmanicidas. De aspecto zoonótico, a leishmaniose, causada por protozoários do gênero Leishmania, é uma doença mundial com prevalência nos países subdesenvolvidos e emergentes, incluindo o Brasil. A inexistência de um medicamento universalmente acessível e eficaz suscita o estudo e pesquisa de novas mo…
Causada por protozoários do gênero Leihsmania, a leishmaniose é um grupo de doenças negligenciadas, que atinge milhares de pessoas no mundo, onde sua forma mais grave, a leishmaniose visceral, se não tratada, tem alto índice de mortalidade. Elas têm como vetor os flebotomíneos, que inoculam a forma de promastigota do parasita no hospedeiro e, dentro dos macrófagos, assumem a forma amastig…
A enzima arginase em Leishmania desempenha papel fundamental na síntese de poliaminas. A arginase converte L-arginina em L-ornitina e uréia. A L-ornitina gera putrescina após sofrer descarboxilação pela enzima ornitina descarboxilase (ODC). A putrescina é utilizada como substrato na síntese de poliaminas como espermidina e espermina. A espermidina é substrato da enzima tripanotiona sintet…
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| 15 | Todos os Auxílios e Bolsas |
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