CV Lattes
ORCID
Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). Hospital das Clínicas da Faculdade de Medicina da USP (HCFMUSP). Instituto do Coração Professor Euryclides de Jesus Zerbini (INCOR) (Instituição-sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Pós-doutorado em andamento no Instituto do Coração (InCor, HC-FMUSP). Doutorado em Ciências pela Faculdade de Medicina da Universidade de São Paulo (2019). Graduação em Biotecnologia pela Universidade Federal da Bahia (2014), estágio em pesquisa no Instituto do coração da Faculdade de Medicina, Universidade de São Paulo (2013-2014). Experiência na área de biologia celular e molecular, atuando em estudos que envolvem vias redox relacionadas a Proteína Dissulfeto Isomerase (PDIA1). (Fonte: Currículo Lattes)
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A Proteína Dissulfeto Isomerase-A1 (PDIA1) é uma chaperona tiol-oxidorredutase cujo efeito canônico relaciona-se à introdução de pontes dissulfeto em proteínas nascentes no retículo endoplasmático (RE), sendo essencial para proteostase. Um outro pool quantitativamente menor de PDIA1, na superfície celular e meio extracelular, tem sido intensamente estudado quanto à modulação tiol-redox da…
A Dissulfeto Isomerase Proteica (PDI) é uma chaperona oxiredutase ditiol-dissulfeto da superfamília tiorredoxina, que catalisa a formação e isomerização de pontes dissulfeto como um componente funcional essencial da síntese e processamento de proteínas. Apesar de se localizar principalmente no retículo endoplasmático, PDI tem sido relatada em outras localizações intracelulares, bem como n…
A proteína dissulfeto Isomerase-A1 (PDIA1) é uma chaperona tiol-oxidorredutase essencial para o enovelamento oxidativo no retículo endoplasmático (RE). A PDIA1 é translocada para o interior do RE co-traducionalmente e reside no mesmo devido a sequencia KDEL C-terminal de retenção no RE. No entanto, parte da PDIA1 é detectada no meio extracelular (secretada e na superfície celular), onde p…
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