CV Lattes
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Hospital das Clínicas da Faculdade de Medicina da USP (HCFMUSP). Instituto do Coração Professor Euryclides de Jesus Zerbini (INCOR) (Instituição Sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Graduada em Biotecnologia (2009-2014) pela Universidade Federal da Bahia. Estágio em pesquisa no Instituto do Coração (HC-FMUSP). Completou doutorado direto em Ciências pela Universidade de São Paulo, Faculdade de Medicina (2014-2019). Realizou estágio de pós-doutorado pela Universidade de São Paulo, Faculdade de Medicina (2019-2024) com período sanduíche na Universidade Vita-Salute San Raffaele, Divisão de Genética e Biologia Celular, Unidade de Transporte e Secreção de Proteínas em Milão, Itália (2022-2023). Atualmente desenvolve projeto de pesquisa em Biologia Redox vinculado ao programa de Treinamento Técnico Nível-5 da FAPESP no Laboratório de Biologia Vascular no Instituto do Coração (HC-FMUSP). Em paralelo, desenvolve sua linha de pesquisa emergente estudando Chaperonas e Neurodegeneração. Experiência nas áreas de Biologia Celular e Molecular, Bioquímica e Biologia Redox, Neurologia com foco em chaperonas moleculares das famílias da Proteína Dissulfeto Isomerase (PDI) e HSP40 (DNAJB12 e DNAJB14). (Fonte: Currículo Lattes)
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A Proteína Dissulfeto Isomerase-A1 (PDIA1) é uma chaperona tiol-oxidorredutase cujo efeito canônico relaciona-se à introdução de pontes dissulfeto em proteínas nascentes no retículo endoplasmático (RE), sendo essencial para proteostase. A presença da PDIA1 em outros compartimentos celulares tem sido documentada incluindo superfície celular/meio extracelular, mitocôndria, núcleo e citosol.…
A Proteína Dissulfeto Isomerase-A1 (PDIA1) é uma chaperona tiol-oxidorredutase cujo efeito canônico relaciona-se à introdução de pontes dissulfeto em proteínas nascentes no retículo endoplasmático (RE), sendo essencial para proteostase. Um outro pool quantitativamente menor de PDIA1, na superfície celular e meio extracelular, tem sido intensamente estudado quanto à modulação tiol-redox da…
A Dissulfeto Isomerase Proteica (PDI) é uma chaperona oxiredutase ditiol-dissulfeto da superfamília tiorredoxina, que catalisa a formação e isomerização de pontes dissulfeto como um componente funcional essencial da síntese e processamento de proteínas. Apesar de se localizar principalmente no retículo endoplasmático, PDI tem sido relatada em outras localizações intracelulares, bem como n…
A proteína dissulfeto Isomerase-A1 (PDIA1) é uma chaperona tiol-oxidorredutase essencial para o enovelamento oxidativo no retículo endoplasmático (RE). A PDIA1 é translocada para o interior do RE co-traducionalmente e reside no mesmo devido a sequencia KDEL C-terminal de retenção no RE. No entanto, parte da PDIA1 é detectada no meio extracelular (secretada e na superfície celular), onde p…
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