Possui Graduação em Bacharelado em Química, incluindo a ênfase em Bioquímica e Biologia Molecular, pelo Instituto de Química da Universidade de São Paulo - IQ USP (2015-2018). Atualmente, realiza Doutorado pelo Programa de Ciências Biológicas (Bioquímica) do IQ USP (2019-), desenvolvendo pesquisa no Laboratório de Controle Pós-Transcricional de Expressão Gênica, sob orientação da Profª. Drª. Carla Columbano de Oliveira, no Departamento de Bioquímica do IQ USP. (Fonte: Currículo Lattes)
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O complexo co-chaperona R2TP (Rvb1, Rvb2, Tah1 e Pih1/Nop17) é evolutivamente conservado e media a interação da chaperona Hsp90 com proteínas e complexos alvo. R2TP-Hsp90 assiste à maturação de diversos complexos proteicos, como snoRNPs de box C/D, snRNP U4 e U5 e RNA polimerase II. Nop17 possui papel central no complexo por atuar na coesão estrutural de R2TP-Hsp90 e na identificação de s…
In vivo, a montagem de cluster Fe-S em apo-proteínas requer uma maquinaria biossintética complexa e conservada. Em eucariotos não fotossintetizantes, dois sistemas são dedicados a maturação de proteínas com cluster Fe-S, conhecidos como sistemas ISC (Iron-Sulphur Cluster Assembly) e CIA (Cytosolic Iron-Sulfur Protein Assembly). O sistema ISC ocorre dentro das mitocôndrias e é responsável …
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