CV Lattes
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Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. Instituto Nacional de Farmacologia (INFAR) (Instituição-sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Graduado em Engenharia Química Industrial, Faculdades Oswaldo Cruz, Doutor em Ciências Biológicas (Biologia Molecular) pela Universidade Federal de São Paulo, técnico Químico Industrial pela escola técnica Oswaldo Cruz. Professor Adjunto no Departamento de Biofísica da Universidade Federal de São Paulo. Principal linha de atuação: Desenvolvimento e aplicação de técnicas de fluorescência para estudos funcionais e estruturais de proteínas. (Fonte: Currículo Lattes)
| Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre o(a) pesquisador(a) |
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Devido ao aparecimento de bactérias resistentes aos antibióticos atuais, o desenvolvimento de novos antibióticos permanece como um dos maiores desafios da medicina moderna. Em bacilos Gram negativos, a produção de ²-lactamases é o fator contribuinte mais importante para a aquisição de resistência aos antimicrobianos ²-lactâmicos. Os inibidores desenvolvidos para estas ²-lactamases atuam d…
O principal objetivo do presente projeto é o desenvolvimento e aplicação de técnicas utilizando ensaios de fluorescência visando o estudo de alterações conformacionais em proteínas, mais especificamente em enzimas proteoliticas. Pretendemos usar como primeiro alvo a timet oligopeptidase (TOP, EC 3.4.24.15), sendo que esta enzima pode sofrer alterações conformacionais devido à interação co…
O presente projeto de pesquisa tem como objetivo principal o estudo da especificidade por substrato de uma peptidase denominada peptidase intermediária mitocondrial (EC 3.4.24.59, MIP), comparativamente com duas homólogas visando à obtenção de substratos e inibidores específicos. Os poucos estudos sobre a MIP indicam que essa peptidase participa do processamento de proteínas importadas pe…
O principal objetivo do presente projeto é o desenvolvimento e aplicação de técnicas utilizando ensaios de fluorescência visando o estudo de alterações conformacionais em proteínas, mais especificamente em enzimas proteoliticas. Pretendemos usar como primeiro alvo a timet oligopeptidase (TOP, EC 3.4.24.15), sendo que esta enzima pode sofrer alterações conformacionais devido à interação co…
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
| Publicações | 4 |
| Citações | 2 |
| Cit./Artigo | 0,5 |
| Dados do Web of Science | |
DALIO, FERNANDA M.; MACHADO, MAURICIO F. M.; MARCONDES, MARCELO F.; JULIANO, MARIA A.; CHAGAS, JAIR R.; CUNHA, RODRIGO L. O. R.; OLIVEIRA, VITOR. CPP-Ala-Ala-Tyr-PABA inhibitor analogs with improved selectivity for neurolysin or thimet oligopeptidase. Biochemical and Biophysical Research Communications, v. 522, n. 2, p. 368-373, FEB 5 2020. Citações Web of Science: 0. (19/05936-0, 18/09158-0)
GOMES SMAUL, MAYRIM MACHADO; BUDU, ALEXANDRE; MONTAGNA, GEORGINA NURI; DA SILVA FERRARA, TAISE FERNANDA; MALUF, SARAH EL CHAMY; BAGNARESI, PIERO; FERREIRA MACHADO, MARCELO MARCONDES; DOS SANTOS, FELLIPE BRONZE; DE AZEVEDO, MAURO FERREIRA; CARMONA, ADRIANA KARAOGLANOVIC; et al. Plasmodium falciparum histidine triad protein and calmodulin modulates calcium homeostasis and intracellular proteolysis. Biochemical and Biophysical Research Communications, v. 503, n. 2, p. 722-728, SEP 5 2018. Citações Web of Science: 0. (12/24278-5, 16/15298-3, 14/07138-0, 16/02412-2, 15/19316-3, 13/12913-0, 09/54598-9, 15/00689-4, 15/11861-2, 15/07182-2, 11/20941-9)
MARCONDES, M. F. M.; ALVES, F. M.; ASSIS, D. M.; HIRATA, I. Y.; JULIANO, L.; OLIVEIRA, V.; JULIANO, M. A.. Substrate specificity of mitochondrial intermediate peptidase analysed by a support-bound peptide library. FEBS OPEN BIO, v. 5, p. 429-436, 2015. Citações Web of Science: 1. (11/20941-9, 14/00661-0, 11/51718-3, 12/50191-4)
MACHADO, M. F. M.; CUNHA, F. M.; BERTI, D. A.; HEIMANN, A. S.; KLITZKE, C. F.; RIOLI, V.; OLIVEIRA, V.; FERRO, E. S.. Substrate phosphorylation affects degradation and interaction to endopeptidase 24.15, neurolysin, and angiotensin-converting enzyme. Biochemical and Biophysical Research Communications, v. 339, n. 2, p. 518-523, Jan. 2006. (04/04933-2, 03/13350-8)
GILIO, JOYCE M.; MARCONDES, MARCELO F.; FERRARI, DEBORA; JULIANO, MARIA A.; JULIANO, LUIZ; OLIVEIRA, VITOR; MACHADO, MAURICIO F. M.. Processing of metacaspase 2 from Trypanosoma brucei (TbMCA2) broadens its substrate specificity. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-PROTEINS AND PROTEOMICS, v. 1865, n. 4, p. 388-394, APR 2017. Citações Web of Science: 6. (15/11190-0, 14/20847-0, 12/50191-4)
OLIVEIRA-SOUZA, WELLINGTON P.; BRONZE, FELLIPE; BROOS, JAAP; MARCONDES, MARCELO F. M.; OLIVEIRA, VITOR. On the efficient bio-incorporation of 5-hydroxy-tryptophan in recombinant proteins expressed in Escherichia coli with T7 RNA polymerase-based vectors. Biochemical and Biophysical Research Communications, v. 492, n. 3, p. 343-348, OCT 21 2017. Citações Web of Science: 1. (11/20941-9, 14/20847-0, 14/00661-0)
MACHADO, MAURICIO F. M.; MARCONDES, MARCELO F.; JULIANO, MARIA A.; MCLUSKEY, KAREN; MOTTRAM, JEREMY C.; MOSS, CATHERINE X.; JULIANO, LUIZ; OLIVEIRA, VITOR. Substrate specificity and the effect of calcium on Trypanosomabrucei metacaspase 2. FEBS Journal, v. 280, n. 11, p. 2608-2621, JUN 2013. Citações Web of Science: 10. (11/51718-3, 08/57336-2)