Estrutura, termoestabilidade e atividade de xilanases: um estudo via simulação molecular

Resumo

As xilanases, enzimas produzidas por diversos organismos como bactérias, fungos, algas, protozoários e artrópodes, são capazes de hidrolisar as ligações 1,4-beta da cadeia principal da xilana, principal polissacarídeo constituinte do complexo hemicelulósico das plantas. A xilana é a principal matéria prima para fabricação de papel. O grande potencial biotecnológico das xilanases consiste na sua aplicação nas etapas de branqueamento do papel, nas quais a xilana é hidrolisada sob condições de temperatura elevada para facilitar a remoção da lignina (substância responsável pela coloração), diminuindo a quantidade de compostos clorados utilizados nestas etapas. A termoestabilidade e a especificidade pela xilana são as propriedades responsáveis pelo grande interesse biotecnológico e comercial que as xilanases têm atraído. Com a finalidade de explicar os fatores responsáveis pela estabilidade térmica, de fornecer informações sobre o mecanismo de enovelamento e de propor uma caracterização estrutural para o sítio catalítico, serão estudados, via simulação de dinâmica molecular, as mudanças conformacionais e as propriedades estruturais, energéticas e dinâmicas em solução aquosa, em função da temperatura, de um par de xilanases, assim como as interações destas com polímeros de xilopiranose via simulação de Car-Parrinello. (AU)