ATIVIDADES ANTITROMBÓTICAS E TROMBOLÍTICAS DA BATROXASE, UMA METALOPROTEASE PURIFICADA DO VENENO DA COBRA Bothrops atrox, EM MODELOS EXPERIMENTAIS ANIMAIS.

Resumo

Peçonhas e venenos animais são constituídas por uma grande variedade de substâncias com efeitos tóxicos, que podem atuar de forma isolada ou sinérgica, causando diversos tipos de danos aos seres afetados. O interesse pelo estudo das características químicas e funcionais de toxinas isoladas destas substâncias não é somente devido à relevância no envenenamento, mas também pelo seu potencial como fonte de moléculas bioativas que podem ser utilizadas como modelo de novos fármacos para o tratamento de diversos processos patológicos. Devido à importância da coagulação sanguínea e agregação plaquetária nas doenças cardiovasculares e cerebrovasculares, proteínas provenientes de venenos e peçonhas de cobras, que podem interferir nesses processos têm recebido considerável atenção nos últimos anos. A batroxase, uma metaloproteinase isolada da peçonha da cobra Bothrops atrox (Pará), foi recentemente purificada e bioquimicamente caracterizada em nosso laboratório. A batroxase apresentou ação antitrombótica e trombolítica in vitro, por ser capaz de degradar componentes da cascata de coagulação como fibrinogênio e fibrina. Este projeto visa a investigação da atividade da batroxase sobre a hemostasia de ratos, analisando sua atividade trombolítica e antitrombótica, em comparação com drogas clinicamente relevantes como tPA e heparina, respectivamente, em dois modelos de trombose: arterial e venosa. Além disso iremos observar a influência da batroxase sobre a pressão arterial, frequência cardíaca e medidas de coagulação dos animais estudados. Com o início da caracterização funcional da batroxase, poderemos iniciar a exploração do potencial terapêutico dessa toxina animal para o futuro desenvolvimento e produção de novos fármacos.