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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Determination of Specificity and Biochemical Characteristics of Neutral Protease Isolated from Myceliophthora thermophila

Texto completo
Autor(es):
Hamin Neto, Youssef A. A. [1] ; de Oliveira, Lilian C. G. [2] ; de Oliveira, Arthur H. C. [3] ; Rosa, Jose C. [4] ; Juliano, Maria A. [2] ; Juliano, Luiz [2] ; Rodrigues, Andre [5] ; Cabral, Hamilton [1]
Número total de Autores: 8
Afiliação do(s) autor(es):
[1] Univ Sao Paulo, Fac Ciencias Farmaceut Ribeirao Preto, Dept Pharmaceut Sci, BR-14049 Ribeirao Preto - Brazil
[2] Univ Fed Sao Paulo, Dept Biophys, Sao Paulo - Brazil
[3] Univ Sao Paulo, Fac Filosofia Ciencias & Letras Ribeirao Preto, Dept Chem, BR-14049 Ribeirao Preto - Brazil
[4] Univ Sao Paulo, Fac Med Ribeirao Preto, Dept Mol Cell Biol & Pathogen Bioagents, BR-14049 Ribeirao Preto - Brazil
[5] Univ Estadual Paulista, Dept Biochem & Microbiol, Rio Claro - Brazil
Número total de Afiliações: 5
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: PROTEIN AND PEPTIDE LETTERS; v. 22, n. 11, p. 972-982, 2015.
Citações Web of Science: 6
Resumo

Proteases hydrolyze polypeptides to release peptides and/or amino acids. This subclass of enzymes is among those with the most sales worldwide, particularly those produced by microorganisms. Proteases may be applied in the several industries, including the food industry, leather, detergents, and bioremediation. Myceliophthora thermophila protease was produced by a submerged bioprocess and then purified 185-fold by anion exchange and hydrophobic chromatography with a 37% yield. The molecular mass was estimated at 36.2 kDa, and mass spectrometry identified two sequences: GVVANMSLGGSYSASINNAAAALVR and STGNAAITGVPSGTTNR. The isolated protein was characterized biochemically, showed an optimum pH of 6.5 and optimum temperature of 45 degrees C, and stability at wide range of pH and temperatures and in the presence of reducing agents and some surfactants. Kinetic assays for this enzyme showed a greater catalytic efficiency when the substrate had alanine at position P-2'. The protease presented characteristics that may be of interest to many industrial areas. (AU)

Processo FAPESP: 12/24703-8 - Análises proteômicas de fungos filamentosos meso e termofílicos expostos aos fatores físico e químico
Beneficiário:Hamilton Cabral
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 11/06986-0 - Determinação da especificidade de peptidases isoladas de fungos usando peptídeos FRET como substratos
Beneficiário:Hamilton Cabral
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 12/18278-2 - Bioprocesso, purificação e caracterização das peptidases produzidas pelos fungos Eupenicillium javanicum e Myceliophthora SP. e avaliação da produção de peptídeos biologicamente ativos
Beneficiário:Youssef Ali Abou Hamin Neto
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Doutorado
Processo FAPESP: 12/50191-4 - Síntese, estudo cinético e aplicações de substratos e inibidores de enzimas proteolíticas
Beneficiário:Maria Aparecida Juliano
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Temático