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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Processing of Snake Venom Metalloproteinases: Generation of Toxin Diversity and Enzyme Inactivation

Texto completo
Autor(es):
Moura-da-Silva, Ana M. [1] ; Almeida, Michelle T. [1] ; Portes-Junior, Jose A. [1] ; Nicolau, Carolina A. [2] ; Gomes-Neto, Francisco [2] ; Valente, Richard H. [2]
Número total de Autores: 6
Afiliação do(s) autor(es):
[1] Inst Butantan, Lab Imunopatol, BR-05503900 Sao Paulo - Brazil
[2] Inst Oswaldo Cruz, Lab Toxinol, BR-21040360 Rio De Janeiro - Brazil
Número total de Afiliações: 2
Tipo de documento: Artigo de Revisão
Fonte: TOXINS; v. 8, n. 6 JUN 2016.
Citações Web of Science: 10
Resumo

Snake venom metalloproteinases (SVMPs) are abundant in the venoms of vipers and rattlesnakes, playing important roles for the snake adaptation to different environments, and are related to most of the pathological effects of these venoms in human victims. The effectiveness of SVMPs is greatly due to their functional diversity, targeting important physiological proteins or receptors in different tissues and in the coagulation system. Functional diversity is often related to the genetic diversification of the snake venom. In this review, we discuss some published evidence that posit that processing and post-translational modifications are great contributors for the generation of functional diversity and for maintaining latency or inactivation of enzymes belonging to this relevant family of venom toxins. (AU)

Processo FAPESP: 14/26058-8 - Inibição de metaloproteinases de mamíferos e de venenos de serpentes pelo pró-domínio recombinante da jararagina e seus fragmentos peptídicos
Beneficiário:Ana Maria Moura da Silva
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular