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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Structural and functional studies of the Leishmania braziliensis mitochondrial Hsp70: Similarities and dissimilarities to human orthologues

Texto completo
Autor(es):
Dores-Silva, Paulo R. ; Nishimura, Leticia S. ; Kiraly, Vanessa T. R. ; Borges, Julio C.
Número total de Autores: 4
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: Archives of Biochemistry and Biophysics; v. 613, p. 43-52, JAN 1 2017.
Citações Web of Science: 2
Resumo

Heat shock protein 70 kDa (Hsp70) is a conserved molecular chaperone family involved in several functions related to protein homeostasis. In eukaryotes, Hsp70 homologues are found in all cell compartments. The mitochondrial Hsp70 isoform (mtHsp70) is involved in import of mitochondrial matrix proteins as well as their folding and maturation. Moreover, mtHsp70 has the propensity to self-aggregate, and it depends on the action of the co-chaperone Hsp70-escort protein 1 (Hep1) to be produced functional. Here, we analyze the solution structure and function of mtHsp70 of Leishmania braziliensis (LbmtHsp70). This recombinant protein was obtained folded, in the monomeric state and it has an elongated shape. We observed that LbmtHsp70 suffers thermal aggregation that depends on the protein concentration and is composed of domains with different thermal stabilities. LbmtHsp70 interacted with adenosine nucleotides with a thermodynamic signature different from those reported for human orthologues and interacted, driven by both enthalpy and entropy, with L. braziliensis Hep1 (LbHep1) with a nanomolar dissociation constant. Moreover, LbHep1 stimulated the LbmtHsp70 ATPase activity. Since little is known about mitochondrial Hsp70, particularly in protozoa, we believe that our data are of interest for understanding protozoan Hsp70 machinery. (C) 2016 Elsevier Inc. All rights reserved. (AU)

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Processo FAPESP: 14/16646-0 - Mortalina humana: interação com co-chaperonas, p53 e mutantes, cinética de agregação, regulação/modulação e secreção por vesículas
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Processo FAPESP: 07/05001-4 - Estudos dos sistemas chaperones moleculares HSP70 e HSP90 de parasitas
Beneficiário:Julio Cesar Borges
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Processo FAPESP: 12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular
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Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Temático
Processo FAPESP: 11/23110-0 - Uso da calorimetria de titulação isotérmica para a determinação de propriedades termodinâmicas de interação de proteína-ligante e proteína-proteína
Beneficiário:Julio Cesar Borges
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular