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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Heterologous production and biochemical characterization of a new highly glucose tolerant GH1 beta-glucosidase from Anoxybacillus thermarum

Texto completo
Autor(es):
de Almeida, Paula Zaghetto [1] ; de Oliveira, Tassio Brito [2] ; de Lucas, Rosymar Coutinho [1, 2] ; Santos Salgado, Jose Carlos [3] ; Perez, Malena Martinez [1] ; Galan, Beatriz [4] ; Garcia, Jose Luis [4] ; Teixeira de Moraes Polizeli, Maria de Lourdes [1, 2]
Número total de Autores: 8
Afiliação do(s) autor(es):
[1] Univ Sao Paulo, Fac Med Ribeirao Preto, Dept Bioquim & Imunol, Ribeirao Preto, SP - Brazil
[2] Univ Sao Paulo, Fac Filosofia Ciencias & Letras Ribeirao Preto, Dept Biol, Bandeirantes Av 3900, BR-14040901 Ribeirao Preto, SP - Brazil
[3] Univ Sao Paulo, Fac Filosofia Ciencias & Letras Ribeirao Preto, Dept Quim, Ribeirao Preto, SP - Brazil
[4] Ctr Invest Biol CSIC, Dept Microbial & Plant Biotechnol, Environm Biotechnol Lab, Calle Ramiro Maetzu 9, Ciudad Univ, Madrid - Spain
Número total de Afiliações: 4
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: Process Biochemistry; v. 99, p. 1-8, DEC 2020.
Citações Web of Science: 0
Resumo

The enzymatic lignocellulosic biomass conversion into value-added products requires the use of enzyme-rich cocktails, including beta-glucosidases that hydrolyze cellobiose and cellooligosaccharides to glucose. During hydrolysis occurs accumulation of monomers causing inhibition of some enzymes; thus, glucose/xylose tolerant beta-glucosidases could overcome this drawback. The search of new tolerant enzymes showing additional properties, such as high activity, wide-pH range, and thermal stability is very relevant to improve the bioprocess. We describe a novel beta-glucosidase GH1 from the thermophilic Anoxybacillus thermarum (BgAt), which stood out by the robustness combination of great glucose/xylose tolerance, thermal stability, and high Vmax. The recombinant his-tagged-BgAt was overexpressed in Escherichia coli, was purified in one step, showed a high glucose/xylose tolerance, and activity stimulation (presence of 0.4 M glucose/1.0 M xylose). The optimal activity was at 65 degrees C - pH 7.0. BgAt presented an extraordinary temperature stability (48 h - 50 degrees C), and pH stability (5.5-8.0). The novel enzyme showed outstanding Vmax values compared to other beta-glucosidases. Using p-nitrophenyl-beta-D-glucopyranoside as substrate the values were Vmax (7614 U/mg), and KM (0.360 mM). These values suffer a displacement in Vmax to 14,026 U/mg (glucose), 14,886 U/mg (xylose), and KM 0.877 mM (glucose), and 1.410 mM (xylose). (AU)

Processo FAPESP: 18/07522-6 - Desenvolvimento de tecnologias ecológicas para a hidrólise de biomassa e resíduos da indústria de celulose e papel
Beneficiário:Maria de Lourdes Teixeira de Moraes Polizeli
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 17/09000-4 - Efeitos da temperatura e da deficiência hídrica, em cenário climático futuro, na comunidade de fungos em solo tropical e na seleção de linhagens produtoras de óxido nitroso
Beneficiário:Tássio Brito de Oliveira
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Processo FAPESP: 14/50884-5 - INCT 2014: Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia do Bioetanol
Beneficiário:Marcos Silveira Buckeridge
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Temático