Interfacial properties of pectinase forming ultrathin films from a saline solution

Autor(es)

Rodrigues, Raul Torres ; Caseli, Luciano

• Tipo de documento: Artigo Científico
• Fonte: Thin Solid Films; v. 753, p. 5-pg., 2022-07-01.

Resumo

Pectinase, an enzyme with poor surface activity, was adsorbed from a saline aqueous subphase at the water interface through the salting-out effect. Tensiometry measurements confirmed the formation of stable films at the interface, and surface potential-area isotherms confirmed the orientation of the enzyme dipoles at the interface. Polarization modulation reflection-absorption infrared spectroscopy provided information on the secondary structure of the enzyme, which showed negligible loss of its native conformation, with a majority presence of beta-sheets. We did not observe relevant formation of aggregates by means of cycles of compression-expansion as well as through Brewster Angle Microscopy. The floating enzyme monolayer could be transferred to solid supports as revealed with nanogravimmetry and fluorescence spectroscopy. (AU)

• Processo FAPESP: 18/22091-1 - Filmes de langmuir e langmuir-blodgett de lipídios contendo pectinase para sensores de pectina
• Beneficiário: Raul Torres Rodrigues
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Processo FAPESP: 14/50869-6 - INCT 2014: em Eletrônica Orgânica INEO
• Beneficiário: Roberto Mendonça Faria
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático
• Processo FAPESP: 19/03239-0 - Interfaces nanoestruturadas para a investigação de substâncias bioativas em modelos de membrana celular e para a construção de dispositivos optoeletrônicos enzimáticos
• Beneficiário: Luciano Caseli
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 18/22214-6 - Rumo à convergência de tecnologias: de sensores e biossensores à visualização de informação e aprendizado de máquina para análise de dados em diagnóstico clínico
• Beneficiário: Osvaldo Novais de Oliveira Junior
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático