Topology of the substrate-binding site of a Lys49-phospholipase A2 influences Ca2+-independent membrane-damaging activity

Autor(es)

Sá‚ J.M. ; Chioato‚ L. ; Ferreira‚ T.L. ; De Oliveira‚ A.H.C. ; Ruller‚ R. ; Rosa‚ J.C. ; Greene‚ L.J. ; Ward‚ R.J.

• Tipo de documento: Artigo Científico
• Fonte: Biochemical Journal; v. 382, n. Pt 1, p. 191, 2004.
• Processo FAPESP: 96/11165-3 - Investigação da relação entre estrutura e função em fosfolipase lisina 49
• Beneficiário: Richard John Ward
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Jovens Pesquisadores
• Processo FAPESP: 00/11165-0 - Abordagem proteômica da secreção de Leishmania major
• Beneficiário: Arthur Henrique Cavalcante de Oliveira
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Processo FAPESP: 98/14686-0 - Avaliação da estabilidade da forma dimérica na atividade danificadora de membranas Ca+2 independente de bothropstoxina-I da serpente Bothrops jararacussu
• Beneficiário: Roberto Ruller
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Processo FAPESP: 01/06388-3 - Expressão em E. coli e purificação de mutantes de bothropstoxina-I do veneno de B. jararacussu e mapeamento de superfície através de mutagênese sítio dirigida de triptofanos
• Beneficiário: Tatiana Lopes Ferreira
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Processo FAPESP: 98/14569-3 - Mutagênese sítio-dirigida na região de ligação do substrato lipídico de bothopstoxina-I de Bothrops jararacussu
• Beneficiário: Juliana Martha Sá
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado