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Redoxoma

Processo: 08/57721-3
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Temático
Vigência: 01 de março de 2009 - 28 de fevereiro de 2015
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Metabolismo e Bioenergética
Convênio/Acordo: CNPq - INCTs
Pesquisador responsável:Ohara Augusto
Beneficiário:
Instituição-sede: Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo, SP, Brasil
Bolsa(s) vinculada(s):13/10780-3 - Oxidação e agregação da enzima superóxido dismutase humana resultante de sua atividade peroxidásica dependente de bicarbonato, BP.PD
07/59547-8 - Oxigênio singlete em sistemas biológicos: síntese de captadores e sondas fluorescentes para detecção de oxigênio singlete, BP.PD
Assunto(s):Radicais livres  Estresse oxidativo  Biomarcadores  Antioxidantes  Oxirredução  Cooperação técnica 

Resumo

O estudo de processos redox tem alto potencial para elucidar mecanismos integrativos, devido à ubiquidade e potência de efeitos. Muitos estudos envolvem o papel de mecanismos redox em doenças. Porém, a complexidade deste campo aumentou com respeito a estruturas, estrutura-função, métodos, patologia molecular e sub-celular de proteínas redox, genômica, proteômica e metabolômica do estresse oxidativo. Assim, uma abordagem multidisciplinar se tornou essencial para avanços relevantes na área. Além disso, grupos emergentes têm dificuldade em realizar investigações relevantes e reeducar-se em novas habilidades. O principal objetivo da Rede Redoxoma é promover colaborações integrativas, desenvolvimento sustentado e assistência a grupos emergentes. Nossa meta é realizar estudos que permitam o desenho e avaliação de novas estratégias antioxidantes de aplicabilidade clínica. Focalizaremos pontos críticos para superar limitações do conhecimento de processos redox, como segue. 1) geração e controle de espécies reativas de oxigênio (ROS) em sistemas biológicos; 2) reatividade química de ROS em ambientes biológicos e consequentes mudanças na estrutura e função de biomoléculas; 3) mecanismos e redes envolvidos nos processos de sinalização redox relevantes para doenças humanas; 4) aplicações diagnósticas e terapêuticas de processos redox. As estratégias propostas permitirão, em âmbito nacional, um coerente esforço para estudar questões-chave que preencham lacunas relevantes na área. Tais esforços serão estratégicos para promover integração disciplinar e de instituições do Brasil, resultando em avanços que tenham impacto científico, educacional, ambiental e socioeconômico. (AU)

Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre o auxílio:
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Publicações científicas (12)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
MORI, MATEUS P.; COSTA, RUTE A. P.; SOLTYS, DANIELA T.; FREIRE, THIAGO DE S.; ROSSATO, FRANCO A.; AMIGO, IGNACIO; KOWALTOWSKI, ALICIA J.; VERCESI, ANBAL E.; DE SOUZA-PINTO, NADJA C. Lack of XPC leads to a shift between respiratory complexes I and II but sensitizes cells to mitochondrial stress. SCIENTIFIC REPORTS, v. 7, MAR 13 2017. Citações Web of Science: 1.
SILVA-PORTELA, RITA C. B.; CARVALHO, FABIOLA M.; PEREIRA, CAROLINA P. M.; DE SOUZA-PINTO, NADJA C.; MODESTI, MAURO; FUCHS, ROBERT P.; AGNEZ-LIMA, LUCYMARA F. ExoMeg1: a new exonuclease from metagenomic library. SCIENTIFIC REPORTS, v. 6, JAN 27 2016. Citações Web of Science: 0.
BAADER, WILHELM J.; STEVANI, CASSIUS V.; BECHARA, ETELVINO J. H. ``Photo{''} Chemistry Without Light?. Journal of the Brazilian Chemical Society, v. 26, n. 12, p. 2430-2447, DEC 2015. Citações Web of Science: 2.
PAVIANI, VERONICA; QUEIROZ, RAPHAEL F.; MARQUES, EMERSON F.; DI MASCIO, PAOLO; AUGUSTO, OHARA. Production of lysozyme and lysozyme-superoxide dismutase dimers bound by a ditryptophan cross-link in carbonate radical-treated lysozyme. Free Radical Biology and Medicine, v. 89, p. 72-82, DEC 2015. Citações Web of Science: 5.
SOLTYS, DANIELA TATHIANA; MARTINS PEREIRA, CAROLINA PARGA; ISHIBE, GABRIELA NAOMI; DE SOUZA-PINTO, NADJA CRISTHINA. Effects of post mortem interval and gender in DNA base excision repair activities in rat brains. MUTATION RESEARCH-FUNDAMENTAL AND MOLECULAR MECHANISMS OF MUTAGENESIS, v. 776, n. SI, p. 48-53, JUN 2015. Citações Web of Science: 1.
GENARO-MATTOS, THIAGO C.; QUEIROZ, RAPHAEL F.; CUNHA, DANIELA; APPOLINARIO, PATRICIA P.; DI MASCIO, PAOLO; NANTES, ISELI L.; AUGUSTO, OHARA; MIYAMOTO, SAYURI. Cytochrome c Reacts with Cholesterol Hydroperoxides To Produce Lipid- and Protein-Derived Radicals. BIOCHEMISTRY, v. 54, n. 18, p. 2841-2850, MAY 12 2015. Citações Web of Science: 3.
"Photo" Chemistry Without Light?. Journal of the Brazilian Chemical Society, v. 26, n. 12, p. -, Dez. 2015.
COELHO, FERNANDO R.; IQBAL, ASIF; LINARES, EDLAINE; SILVA, DANIEL F.; LIMA, FILIPE S.; CUCCOVIA, IOLANDA M.; AUGUSTO, OHARA. Oxidation of the Tryptophan 32 Residue of Human Superoxide Dismutase 1 Caused by Its Bicarbonate-dependent Peroxidase Activity Triggers the Non-amyloid Aggregation of the Enzyme. Journal of Biological Chemistry, v. 289, n. 44, p. 30690-30701, OCT 31 2014. Citações Web of Science: 6.
QUEIROZ, RAPHAEL F.; PAVIANI, VERONICA; COELHO, FERNANDO R.; MARQUES, EMERSON E.; DI MASCIO, PAOLO; AUGUSTO, OHARA. The carbonylation and covalent dimerization of human superoxide dismutase 1 caused by its bicarbonate-dependent peroxidase activity is inhibited by the radical scavenger tempol. Biochemical Journal, v. 455, n. 1, p. 37-46, OCT 1 2013. Citações Web of Science: 8.
TAIRUM, CARLOS A.; DE OLIVEIRA, MARCOS A.; HORTA, BRUNO B.; ZARA, FERNANDO J.; NETTO, LUIS E. S. Disulfide Biochemistry in 2-Cys Peroxiredoxin: Requirement of Glu50 and Arg146 for the Reduction of Yeast Tsa1 by Thioredoxin. Journal of Molecular Biology, v. 424, n. 1-2, p. 28-41, NOV 23 2012. Citações Web of Science: 16.
DA SILVA NETO, JOSE F.; NEGRETTO, CAROLINE C.; NETTO, LUIS E. S. Analysis of the Organic Hydroperoxide Response of Chromobacterium violaceum Reveals That OhrR Is a Cys-Based Redox Sensor Regulated by Thioredoxin. PLoS One, v. 7, n. 10 OCT 11 2012. Citações Web of Science: 10.
QUEIROZ, RAPHAEL F.; VAZ, SANDRA M.; AUGUSTO, OHARA. Inhibition of the chlorinating activity of myeloperoxidase by tempol: revisiting the kinetics and mechanisms. Biochemical Journal, v. 439, n. 3, p. 423-431, NOV 1 2011. Citações Web of Science: 18.

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