| Processo: | 07/54795-3 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 01 de novembro de 2007 |
| Data de Término da vigência: | 31 de julho de 2010 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas |
| Pesquisador responsável: | Mauricio da Silva Baptista |
| Beneficiário: | Cintia Kawai |
| Instituição Sede: | Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil |
| Vinculado ao auxílio: | 05/51598-7 - Terapia fotodinâmica: aspectos físicos, bioquímicos e clínicos, AP.TEM |
| Assunto(s): | Radicais livres Citocromos c |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Citocromo C | Fosfolipideo | Fotooxidacao Lipidica | Interacao Lipidio Estendida | Radicais Livres | Sitio L |
Resumo A capacidade de citocromo c exibir funções distintas dentro da mitocôndria e no citosol depende de sua associação com membranas. Dados na literatura descrevem que a ligação de citocromo c com membranas que mimetizam a membrana interna mitocondrial envolve interações eletrostática (sítios A e L) e hidrofóbica com o ancoramento da cauda acil do fosfolipídio na cavidade hidrofóbica de citocromo c (interação lipídio estendida). O foco desse projeto é determinar a possibilidade do envolvimento da interação lipídio estendida entre citocromo c e membranas que mimetizam membrana interna mitocondrial via sitio L e A e, determinar o efeito da oxidação lipídica na interação do sítio A e L de citocromo c com membranas, distinguindo qual tipo de oxidação lipídica que exerce maior interferência na associação proteína/lipídio: oxidação decorrente do ataque de oxigênio singlete, que leva a formação de peróxido de lipídio; ou a oxidação promovida pelo ataque radicalar, que envolve a formação de peróxido de lipídio e malondialdeído. Para isso, serão empregadas as técnicas de ressonância plasmônica de superfície, para averiguar a afinidade de interação proteína-membrana, ressonância paramagnética de elétrons, para investigar a ocorrência de mudanças no estado de spin do ferro hemínico de citocromo c induzidas pelo tipo de cadeia acil dos fosfolipídios, dosagem de MDA e LOOH para averiguar o dano na membrana. (AU) | |
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