Cristalizacao e coleta de dados de difracao de raios x da inha de mycobacterium tuberculosis.

• Processo: 03/09451-3
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de dezembro de 2003
• Data de Término da vigência: 30 de novembro de 2005
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: Walter Filgueira de Azevedo Junior
• Beneficiário: Nathalia de Campos Rodrigues
• Instituição Sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
• Assunto(s): Tuberculose Raios X Cristalografia
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Cristalografia | Inha | Raios X | Tuberculose

Resumo

A tuberculose é a principal causa infecciosa de morte e está rapidamente tornando-se uma epidemia global. É estimado que em todo o mundo cem milhões de pessoas são infectadas anualmente. O alvo primário do principal agente antituberculose (a isoniazida) é a enzima 2-trans enoil (proteína carreadora de acila) redutase - InhA. O aumento da incidência de casos devido a cepas multi-resistentes, tem gerado um interesse em elucidar os mecanismos moleculares causadores da resistência e deste modo auxiliar no desenvolvimento de novos quimioterápicos que possam ser utilizados como uma alternativa para tratamento da tuberculose. O mutante I21V da InhA foi identificado em Isolados clínicos resistentes aos tratamentos convencionais contra a tuberculose. A proteína mutante 121V InhA será cristalizada na presença da coenzima NADH com o objetivo de melhor compreender suas diferenças estruturais em relação a InhA selvagem (código PDB: 1ENY). Também será cristalizada a InhA selvagem na presença de novos inibidores. (AU)