Estudo estrutural de proteases aspárticas por cristalografia de difração de raios X

• Processo: 98/07155-8
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de agosto de 1998
• Data de Término da vigência: 30 de junho de 2001
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: Walter Filgueira de Azevedo Junior
• Beneficiário: Fernanda Canduri
• Instituição Sede: Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas (IBILCE). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. São José do Rio Preto , SP, Brasil
• Assunto(s): Peptídeo hidrolases Cristalografia de raios X Difração por raios X
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Cristalografia | Difracao De Raios X | Proteases Asparticas

Resumo

As proteases são separadas em quatro classes distintas considerando as características do sítio ativo, o que levou à classificação em serino-proteases, cisteíno-proteases, aspartil-proteases e metaloproteases. As proteases aspárticas possuem 2 resíduos de ácido aspárticos essenciais para a atividade catalítica, os Asp33 e Asp231, e são inibidas pela pepstatina A, seu potente inibidor. Neste projeto iremos estudar a estrutura molecular de 4 proteases aspárticas, a saber: catepsina D de frango e rato, protease aspártica urinária humana e protease renal humana. Estas estruturas serão determinadas usando-se técnicas de cristalografia por difração de raios X. O estudo estrutural destas proteases é importante para o entendimento de domínios organizacionais, funcionais e evolutivos de representantes da família protease aspártica. (AU)