CV Lattes
Universidade de São Paulo (USP). Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP) (Instituição Sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Possui graduação em Química pela Universidade de São Paulo (2002), mestrado em Quimica - Universidade de São Paulo/FFCLRP (2005) e doutorado em Quimica - Universidade de São Paulo/FFCLRP (2008). Tem experiência na área de Química, com ênfase em Bioquímica, atuando principalmente nos seguintes temas: fosfolipase A2 secretada humana do grupo IIA, mutagênese sítio dirigida, Bothropstoxina I, atividade bactericida e fluorescência. (Fonte: Currículo Lattes)
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As fosfolipases A2 (PLA2s, ou fosfatidil-acil hidrolases EC 3.1.1.4) catalisam especificamente a hidrólise das ligações ácido-éster na posição sn-2 de glicerofosfolipídios liberando, como produto da catálise, ácidos graxos e lisofosfolipídio. São encontradas em plantas, mamíferos e em veneno de animais vertebrados e invertebrados e estão envolvidas em uma ampla variedade de processos fisi…
As fosfolipases A2 (PLA2s) catalisam especificamente a hidrólise das ligações ácido-éster na posição sn-2 de glicerofosfolipídios liberando, como produto da catalise, ácidos graxos e lisofosfolipídio. As PLA2s estão envolvidas em uma ampla variedade de processos fisiológicos. A fosfolipase A2 secretada humana do grupo IIA (hsPLA2 gIIA) é uma proteína de fase aguda da resposta imunológica,…
Membros da sub-família de fosfolipases A2-Lisina49 (PLA2-Lys49) mostram uma substituição da Asp49 por lisina, com a eliminação da atividade hidrolítica contra fosfolipídeos. Apesar da ausência de atividade catalítica, a interação da PLA2-Lys49 com membranas de lipossomos provoca uma rápida liberação, Ca2+ independente, do conteúdo aquoso dos mesmos. Estudos cristalográficos e espectroscóp…
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