CV Lattes
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Hospital das Clínicas da Faculdade de Medicina da USP (HCFMUSP). Instituto do Coração Professor Euryclides de Jesus Zerbini (INCOR) (Instituição Sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Possui graduação em Ciências Biológicas pela Universidade Federal de Juiz de Fora (2008). Obteve o título de mestre em Biologia Celular e Molecular pelo Instituto Oswaldo Cruz (2011), seguido do doutorado pelo mesmo programa (2016). Realizou pós-doutorado no laboratório de imunofarmacologia da FIOCRUZ (2016-2020), desenvolvendo pesquisas relacionadas à sinalização redox e aos danos celulares mediados pela peroxidação lipídica no contexto da sepse experimental. Desde 2020, é pós-doutoranda no laboratório de biologia vascular (InCor - FMUSP), vinculada ao projeto CEPID REDOXOMA, atuando principalmente na investigação de mecanismos envolvendo a chaperona redox residente no retículo endoplasmático, PDIA1, nos processos de migração e diferenciação das células do músculo liso vascular (VSMCs). Recentemente (2023/2024), realizou estágio de pesquisa no exterior (BEPE - FAPESP) na University College London (UCL), onde aplicou técnicas de microscopia eletrônica e crio-EM para investigar a interação entre as proteínas PDIA1 e ENO1 em VSMCs. Tem experiência na área de Biologia Celular, Imunologia, Ultraestrutura Celular e Sinalização Redox. (Fonte: Currículo Lattes)
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A maioria das proteínas do retículo endoplasmático (RE) possui um motivo C-terminal do tipo KDEL, que as direciona de volta ao RE 1 a partir do aparelho de Golgi pelos receptores de KDEL (KDELr) 2. No entanto, essas proteínas são frequentemente detectadas extracelularmente, adsorvidas à membrana plasmática ou secretadas. Ao alcançarem a superfície celular, atuam como mediadores importante…
Nosso grupo tem descrito vários efeitos da PDIA1 (dissulfeto isomerase proteica) na regulação da sinalização redox vascular. Estes incluem produção de oxidantes por NADPH oxidases (NOX), regulação do citoesqueleto, migração celular e diferenciação. Aumentos de expressão de PDIA1 são observados na parede arterial em doenças vasculares. No entanto, a evolução temporal dos efeitos e possívei…
A interação entre a Proteína Dissulfeto Isomerase A1 (PDIA1) e a Enolase 1 (ENO1) tem sido relatada em várias bases de dados de interatoma. Em nosso projeto atual, coletamos evidências significativas que validam a interação PDIA1-ENO1 em células musculares lisas vasculares (VSMCs), incluindo co-localização, co-imunoprecipitação e ensaios de ligação de proximidade (PLA). No entanto, o sign…
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