Caracterização termodinâmica da transição alostérica em hemoglobina de serpente Liophis miliaris

• Processo: 95/01245-7
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Data de Início da vigência: 01 de junho de 1995
• Data de Término da vigência: 30 de novembro de 1997
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: Maria Sumiko Arita Matsuura
• Beneficiário: Maria Sumiko Arita Matsuura
• Instituição Sede: Instituto de Biologia (IB). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Assunto(s): Serpentes Hemoglobinas Evolução molecular
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Alosteria | Evolucao Molecular | Hemoglobinas | Potencial Redox | Serpentes | Transporte De O2

Resumo

O mecanismo de transporte de O2 pela Hb L.milianis apresenta características peculiares que diferem de todos os vertebrados terrestres. O sistema alostérico dessa proteína e de particular interesse, pois apresenta transição entre as formas não alostéricas (diméricas) e alostericas (tetraméricas) que não se enquadra dentro dos parâmetros descritos para as Hbs de outros vertebrados. O mecanismo de transição dímero-tetrâmero proposto merece um estudo mais detalhado, no sentido de obter evidencias experimentais sobre as espécies moleculares apresentadas sob a forma desoxigenada "stripped". Assim, os estudos termodinâmicos e de ligação da desoxiHb com haptoglobinas poderão fornecer subsídios para a elucidação do mecanismo atípico de transporte O2 em serpentes. (AU)