Fluorescence, aggregation properties and FT-IR microspectroscopy of elastin and collagen fibers Fluorescência, propriedades de agregação e microespectroscopia FT-IR de elastina e fibras de colágeno

• Processo: 15/04197-9
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Publicações científicas - Artigo
• Data de Início da vigência: 01 de maio de 2015
• Data de Término da vigência: 31 de julho de 2015
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Morfologia - Citologia e Biologia Celular
• Pesquisador responsável: Benedicto de Campos Vidal
• Beneficiário: Benedicto de Campos Vidal
• Instituição Sede: Instituto de Biologia (IB). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Assunto(s): Matriz extracelular Elastina Colágeno Fluorescência
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: anisotropias ópticas | colageno | elastina | fluorescência | Ft-Ir | Matriz Extracelular

Resumo

Observações histológicas e histoquímicas dão suporte à hipótese de que as fibras de colágeno possam se ligar a fibras elásticas. Contudo, a organização resultante de complexos de elastina e colágeno e diferenças entre estes materiais em termos de orientação macromolecular e de frequências de seus grupos vibracionais químicos não se acha ainda resolvida. O presente estudo visou investigar a organização macromolecular de elastina pura, colágeno do tipo I e complexos de elastina-colágeno usando microscopia por contraste de interferência diferencial (DIC)em luz polarizada. Além disso, diferenças e semelhanças entre elastina pura e feixes de colágeno (CB) foram investigadas, usando-se microespectroscopia de infravermelho por transformada de Fourier (FT-IR). Embora a elastina tenha exibido uma fraca birrefringência, os agregados de elastina e complexos de colágeno formados em solução exibiram uma forte birrefringência e formação de um complexo supramolecular orientado típico de estrutura quiral de colágeno. O estudo por FT-IR revelou grupos N-H na elastina e em CB envolvidos em diferentes tipos de ligação de hidrogênio. Mais energia é absorvida nas transições vibracionais correspondentes aos grupos -CH, -CH2 e CH3 (provavelmente associada à hidrofobicidade demonstrada pela fluorescência com o sal sódico do ácido sulfônico do 8-anilino-1-naftaleno [ANS]), e aos grupos vCN, deltaNH e omegaCH2 da elastina comparada a feixes de colágeno. Presume-se que a contribuição e alfa-hélice ao perfil da amida I da elastina pura seja de 46,8%, enquanto a da conformação-B seja de 20% e que estruturas não orientadas contribuam com o percentual restante. Uma biblioteca de perfis de FT-IR revelou que a assinatura espectral da elastina dentro do intervalo de 1360 a 1189 cm-1 é semelhante ao de tipos de aramida Coney-Toray. (AU)