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Expressão do gene da enzima pró hormônio convertase 1 (PC1) em sementes de tabaco e de milho e obtenção de plantas expressando, simultaneamente, PC1 e proinsulina

Processo: 01/14596-5
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
Data de Início da vigência: 01 de maio de 2002
Data de Término da vigência: 30 de abril de 2006
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Genética - Genética Vegetal
Pesquisador responsável:José Andrés Yunes
Beneficiário:Mário del Giúdice Paniago
Instituição Sede: Centro de Biologia Molecular e Engenharia Genética (CBMEG). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:99/02198-3 - Sementes: (1) regulação gênica da síntese de proteínas de reserva e metabolismo de lisina; (2) estudos de expressão de proteínas heterólogas, AP.TEM
Assunto(s):Pró-proteína convertases   Expressão gênica   Sementes   Tabaco   Milho
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Pci | Proteinas Heterologas | Transformacao Milho | Transformacao Tabaco

Resumo

As prohormônio convertases são proteinases da família da subtilisina e são responsáveis pela clivagem de pró-peptídeos em peptídeos bioativos, como a insulina e o glucagon. No caso específico da insulina, a prohormônio convertase 1 (PC1) é capaz de realizar isoladamente essa clivagem, resultando na insulina madura a partir da proinsulina. Este projeto tem por objetivo expressar diferentes versões da PC1 em sementes de tabaco e milho para que posteriormente estudos possam ser feitos sobre a viabilidade de sua utilização no processamento da proinsulina produzida também em plantas transgênicas. (AU)

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PROCESSO DE CONVERSÃO EM PLANTAS DE PRÓ-PEPTÍDEOS EM PEPTÍDEOS BIOATIVOS, ATRAVÉS DE ATIVIDADE PROTEOLÍTICA CONTROLADA, UTILIZANDO VETOR E CASSETE PARA EXPRESSÃO DE UMA ENZIMA CAPAZ DE REALIZAR ESTA CONVERSÃO, PLANTAS TRANSGÊNICAS E HÍBRIDOS DERIVADOS, CONTENDO CASSETES DE EXPRESSÃO E USO E COMPOSIÇÃO FARMACÊUTICA DAS PROTEÍNAS RECOMBINANTES ASSIM PRODUZIDAS PI0405361-3 - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP) . Mário Del Giúdice Paniago ; Adilson Leite - 26 de novembro de 2004