Modulação do tranporte em túbulos renais por Angiotensina II

• Processo: 09/14740-0
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Programa Capacitação - Treinamento Técnico
• Data de Início da vigência: 01 de outubro de 2009
• Data de Término da vigência: 30 de setembro de 2010
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Fisiologia - Fisiologia Geral
• Pesquisador responsável: Nancy Amaral Reboucas
• Beneficiário: Mara Cristina Peruzzetto
• Instituição Sede: Instituto de Ciências Biomédicas (ICB). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 08/58287-5 - Estudo molecular e funcional de transportadores de ions em membranas, AP.TEM
• Assunto(s): Receptor tipo 1 de angiotensina Angiotensina II Túbulos renais proximais
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: angiotensina II (AngII) | H+ | Permutador Na+ | Proteína de fusão | receptor AT1R | Receptor para angiotensina II | túbulos proximais | Fisiologia Renal/Biologia Molecular

Resumo

O sistema renina-angiotensina-aldosterona (SRAA) é um sistema chave na regulação da reabsorção tubular não só pela ação da aldosterona, mas também pelo efeito tubular direto da angiotensina II (Ang II) no controle de vários mecanismos de transporte iônico ao longo do néfro. A maioria das funções biológicas da Ang II em túbulos proximais se deve a ativação do receptor AT1. A porção citosólica de AT1R interage com várias proteínas que acabam por definir a resposta celular á estimulação pelo peptídeo e essa resposta pode variar de célula para célula, ou mesmo em subdomínios de uma mesma célula, como parece acontecer em túbulos proximais renais. O principal objetivo desse estudo é identificar novas proteínas que interagem com a extremidade carboxi de AT1R em túbulos corticais renais; analisar o efeito biológico da proteína ATRAP, descrita recentemente como uma AT1R associated protein, em situações que modificam o estado de ativação do SRAA em túbulos renais, tais como variação no conteúdo de Na+ e K+ na dieta e acidose metabólica hiperclorêmica. Além disso, é também objetivo desse estudo analisar os mecanismos de modulação genética do permutador Na+/H+ isoforma 3 (NHE3) por ang II. (AU)