SMolBNet 2.0: estudos funcionais e estrutrais de interações entre proteínas componentes do divisomo bacteriano por RMN

• Processo: 10/51870-7
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de agosto de 2011
• Data de Término da vigência: 19 de agosto de 2015
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Frederico José Gueiros Filho
• Beneficiário: Patrícia Castellen
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
• Bolsa(s) vinculada(s): 13/26897-7 - Desenvolvimento de método para determinação sistemática de sítios de interação em FtsZ por RMN, BE.EP.PD
• Assunto(s): Bactérias Mapeamento de interação de proteínas Espectroscopia Ressonância magnética nuclear Biologia estrutural
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Biologia Estrutural | Divisao Bacteriana | Espectroscopia Por Rmn | Estrutura De Proteinas | Interacao Proteina-Proteina | Quimica De Macromoleculas

Resumo

Bactérias se dividem por fissão binária, pela ação de um complexo macromolecular comumente chamado de divisomo. Em termos mecanísticos, o papel do divisomo é promover uma mudança na direção de crescimento do envelope (parede mais membranas) bacteriano. Este, que normalmente expandem-se no sentido longitudinal quando a célula encontra-se em crescimento, passa a se expandir no sentido transversal quando a célula entra em divisão. Em organismos modelo como E. coli e B. subtilis, o divisomo possui pelo menos 15 proteínas que funcionam de maneira coordenada promovendo a formação do septo de divisão. A montagem do divisomo depende centralmente de FtsZ, um homólogo bacteriano das tubulinas, capaz de formar uma estrutura cito esquelética que serve de arcabouço para o complexo. As outras proteínas componentes do divisomo podem ser divididas em dois grupos. O primeiro destes é constituído por proteínas predominantemente citoplasmáticas, que interagem com FtsZ e contribuem para a organização e a regulação espaço-temporal da formação do anel Z, e o segundo grupo é composto por proteínas transmembranares que possuem extensas porções extra-citoplasmáticas. Neste projeto utilizaremos uma abordagem estrutural, utilizando RMN, para complementar estudos funcionais realizados com proteínas moduladoras da polimerização de FtsZ. Estudaremos o modo de interação dessas proteínas com FtsZ, através de técnicas de mapeamento de perturbações por RMN, bem como iniciaremos estudos estruturais de uma pequena proteína moduladora, MciZ, identificada em triagens genéticas. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

HUECAS, SONIA; RAMIREZ-APORTELA, ERNEY; VERGONOS, ALBERT; NUNEZ-RAMIREZ, RAFAEL; LLORCA, OSCAR; FERNANDO DIAZ, J.; JUAN-RODRIGUEZ, DAVID; OLIVA, MARIA A.; CASTELLEN, PATRICIA; ANDREU, JOSE M.. Self-Organization of FtsZ Polymers in Solution Reveals Spacer Role of the Disordered C-Terminal Tail. BIOPHYSICAL JOURNAL, v. 113, n. 8, p. 1831-1844, OCT 17 2017. (13/26897-7, 10/51870-7)