Analise de diferencas estruturais do rpspa por acao de protease.

• Processo: 05/58530-9
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de abril de 2006
• Data de Término da vigência: 31 de dezembro de 2006
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica
• Pesquisador responsável: Martha Massako Tanizaki
• Beneficiário: Viviane Santos Amaral
• Instituição Sede: Instituto Butantan. Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Proteólise Proteína A de superfície pneumocócica (PspA) Vacinas conjugadas
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Proteolise | Pspa | Vacinas Conjugadas

Resumo

A pneumonia e a meningite são causadas por um agente chamado Streptococcus pneumoniae, sendo suas cepas capsuladas. Essa cápsula é o fator de virulência da bactéria, sendo utilizado livre ou conjugado à uma proteína carregadora. Em nosso laboratório, vimos, testando o PspA (Streptococcus pneumoniae surface protein A), uma proteína de membrana do pneumococo com capacidade de induzir anticorpos protetores, para ser conjugado ao PS. O PspA funciona como proteína carregadora. Foram injetados em camundongos o conjugado PS23F - rPspA, o rPspA livre e com a mistura de PS23F + rPspA, onde o conjugado se mostrou mais protetor do que o PspA não conjugado. O projeto visa analisar a diferença na proteólise entre a PspA conjugada e a livre, utilizando as enzimas lisossomais catepsina D e catepsina L. A hipótese que será testada neste projeto, é que essa diferença na indução de anticorpos protetores poderia ser conseqüência de diferenças nos epítopos gerados por ação de proteases nas células apresentadoras de antígenos. Essa proteólise será analisada por eletroforese, onde serão comparadas a PspA conjugada e a livre. Os peptídeos resultantes serão separados por HPLC. (AU)