Holocitocromo c na forma de complexo nao covalente com o grupo heme estudo da formacao e da estrutura do complexo contendo hemina zn-substituida.

• Processo: 02/04923-1
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de agosto de 2002
• Data de Término da vigência: 31 de julho de 2003
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Radiologia e Fotobiologia
• Pesquisador responsável: Iseli Lourenço Nantes Cardoso
• Beneficiário: Eliza Carneiro Batista
• Instituição Sede: Pró-Reitoria de Pesquisa, Pós-Graduação e Extensão e Assuntos Comunitários. Universidade de Mogi das Cruzes (UMC). Mogi das Cruzes , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 98/13659-9 - Atividade peroxidática de citocromos sobre hidroperóxidos, compostos carbonílicos, bases de Schiff e lipídios de membrana: produção de espécies excitadas e radicais livres, AP.JP
• Assunto(s): Citocromos c
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Citocromo C

Resumo

Citocromo c é uma proteína mitocondrial codificada por um gene nuclear e traduzida por ribossomos citosólicos, produzindo o apocitocromo c. Na forma de apoproteína, o citocromo c é subseqüentemente translocado para a mitocôndria onde recebe o grupo heme, o qual é covalentemente ligado à proteína. Em solução aquosa, apocitocromo c, mostra todas as características de uma proteína não estruturada que contudo, adquire conformação secundária e terciária quando se associa ao grupo heme, mesmo na forma não covalente. Contudo no estágio atual a literatura carece de trabalhos que caracterizem adequadamente a estrutura e a reatividade de holocitocromo c não covalentemente ligado ao heme. Neste projeto propomos estudar a formação e a estrutura de holocitocromo c não covalente utilizando hemina Zn-substituída como, grupo prostético a ser incorporado pela apoproteína. Faremos também um estudo comparativo utilizando hemina base livre e hemina contendo outros metais de transição tais como manganês, cobalto e níquel. Para os complexos contendo metais paramagnéticos> estudaremos, o estado de spin e o grau de rombicidade. Faremos também uma caracterização da estrutura proteica destes complexos a partir de espectros de dicroísmo circular (CD) e dicroísmo circular magnético (MCD). Determinaremos também o papel dos resíduos ionizáveis de aminoácidos da apoproteína no processo de incorporação do grupo prostético com diferentes metais coordenantes. (AU)