Caracterização bioquímica, fisiológica e molecular de plantas transgênicas de fumo expressando a leghemoglobina no interior dos cloroplastos

• Processo: 96/08060-5
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Data de Início da vigência: 01 de março de 1997
• Data de Término da vigência: 31 de julho de 1999
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
• Pesquisador responsável: Márcio de Castro Silva Filho
• Beneficiário: Reinaldo Montrazi Barata
• Instituição Sede: Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz (ESALQ). Universidade de São Paulo (USP). Piracicaba , SP, Brasil
• Assunto(s): Leghemoglobina Fotossíntese Cloroplastos vegetais Tabacum
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Fotorrespiracao | Fotossintese | Leghemoglobina | Rubisco

Resumo

A proposta de pesquisa desse projeto é de expressar a leghemoglobina em cloroplastos de plantas superiores (C3), visando alterar o ambiente da Rubisco com a retirada do oxigênio do meio. O projeto inicia-se com a transformação de plantas de tabaco com o gene quimérico rbcS.TP-lba. Esse gene foi obtido a partir da fusão do fragmento da leghemoglobina (lba) à seqüência de direcionamento da subunidade menor da enzima Rubisco (rbcS.TP), ambos sob o controle do promotor constitutivo 35S do vírus do mosaico da couve-flor. A etapa da realização das construções já foi realizada na primeira fase do trabalho (projeto financiado pela FAPESP). O interesse em se estudar a expressão da leghemogtobina em cloroplastos de tabaco pode ser avaliado sob vários aspectos. Primeiro, por tratar-se de uma planta C3, o tabaco oferece condições ideais ao estudo da fotossíntese e fotorrespiração, sendo um excelente modelo biológico. Segundo, Nicotiana tabacum pode ser facilmente transformada por Agrobacterium tumefaciens, tendo uma boa capacidade de regeneração de plantas transgênicas. Além disso, visto que a leghemoglobina será dirigida aos cloroplastos via uma seqüência de direcionamento, encontram-se nesta organela vários mecanismos capazes de reduzir a proteína ao seu estado, funcional (Bekana e Klukas, 1990). Os conhecimentos atuais sobre o mecanismo catalítico da leghemoglobina permitem supor que não haverá impedimento para expressar a sua atividade. (AU)

Publicações acadêmicas

(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

BARATA, Reinaldo Montrazi. Caracterização fisiológica e molecular de plantas de tabaco expressando a leghemoglobina de soja no interior dos cloroplastos. 1999. Dissertação de Mestrado - Universidade de São Paulo (USP). Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz (ESALA/BC) Piracicaba.