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Determinação da estrutura cristalográfica da beta-manosidase de Trichoderma reesei

Processo: 98/06761-1
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Doutorado
Data de Início da vigência: 01 de janeiro de 1999
Data de Término da vigência: 28 de fevereiro de 2003
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Igor Polikarpov
Beneficiário:Ricardo Aparicio
Instituição Sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
Assunto(s):beta-Manosidase   Cristalografia   Trichoderma reesei
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Beta-Manosidase | Cristalografia | Estrutura Tridimensional | Hexoquinase | Proteina | Sincrotron

Resumo

A cristalografia de proteínas por difração de raio-x é o método mais usado para obtenção de estruturas tridimensionais de macromoléculas e grandes vantagens são proporcionadas pelo uso de raio-x emitido pelos síncrotrons. Este projeto tem por objetivos: 1 - obter a estrutura e construir o modelo de polialaninas da enzima (3-manosidase do fungo Trichoderma reesei; 2 - obter, refinar e comparar com as de proteínas homólogas, a estrutura da isoforma PII da enzima hexoquinase de levedura. A maior parte dos trabalhos propostos deve ser realizada no LNLS - Laboratório Nacional de Luz Síncrotron, localizado em Campinas - SP. (AU)

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Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
APARICIO, Ricardo. Estudos estruturais sobre a [Beta]-manosidase de Trichoderma reesei e a Triose fosfato isomerase de músculo de coelho. 2003. Tese de Doutorado - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Física Gleb Wataghin Campinas, SP.