Detecção de proteinas que se ligam a cadeia de B(1-4) glucanos em cotiledones de chagas (Tropaeolum majus) durante o periodo de mobilização de xiloglucano de reserva

Autor(es)

Ana Maria da Silva

• Tipo de documento: Dissertação de Mestrado
• Imprenta: Campinas, SP.
• Instituição: Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Biologia
• Data de defesa: 2000-01-12

Membros da banca

Marcos Silveira Buckeridge; Sonia Machado de Campos Dietrich; Edson Rosa Pimentel

• Orientador: Marcos Silveira Buckeridge

Resumo

Xiloglucanos (xgs) são polissacarídeos que ocorrem em parede celulares principalmente de dicotiledôneas. Possuem uma cadeia principal idêntica a da celulose P(1_4) glucano e ramificações com xilose, galactose e/ou arabinose. Sua principal função nas paredes celulares é orientar as microfibrilas de celulose e consequentemente os xgs têm papel fundamental na forma e desenvolvimento celulares. Xiloglucanos também acumulam-se em grandes quantidades e sementes, onde servem como reserva para o crescimento inicial da plântula. Sua hidrólise in vivo tem se mostrado altamente complexa e apesar de razoavelmente conhecido, o sistema de hidrólise dos xgs em plantas ainda não está completamente elucidado. O presente trabalho mostra que proteínas extraídas de cotilédones de Tropaeolum majus L. interagem in vitro com celulose (cel) e com o complexo celulose-xg (cel-xg). A concentração ótima de proteínas para essa interação está por volta de 80/-lg.mL-1 (nas condições experimentais determinadas no nosso laboratório). A análise por SDS-PAGE das proteínas eluídas a partir da cel e do complexo cel-xg revelou uma diferença no perfil de bandas detectadas. A interação dos polipeptídeos com o complexo cel-xg mostrou uma proporção maior de uma proteína de 43kDa, sugerindo que a presença do xiloglucano poderia estar aumentando o número de sítios para esses polipeptídeos. Uma diferença entre os perfis de polipeptídeos eluídos a partir de celulose e do complexo cel-xg foi o desaparecimento de uma banda de 63kDa que apareceu somente no primeiro (cel). Isto sugere que o xiloglucano, ao interagir com a celulose, poderia "esconder" sítios específicos de ligação da proteína 63kDa à celulose. Nenhuma atividade enzimática das hidrolases do xiloglucano foi detectada nas amostras de proteínas eluídas da cel e do complexo cel-xg e também as massas moleculares das proteínas detectadas nas interações com cel e com complexo cel-xg não coincidem com as das enzimas já reportadas para o sistema de mobilização do xiloglucano. Nossos resultados sugerem que os polipeptídeos que interagem com a cel e com o complexo cel-xg poderiam estar atuando principalmente na ligação entre celulose e xiloglucano, interferindo no acesso das enzimas responsáveis pela mobilização do xiloglucano (AU)

• Processo FAPESP: 98/01959-8 - Deteccao de proteinas extracelulares que se ligam ao xiloglucano em cotiledones de chagas (tropaeolum majus).
• Beneficiário: Ana Maria da Silva
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado