Caracterização das proteínas de reserva em linhagem QPM e estudo bioquímico da enzima homoserina quinase (HK) em sementes de milho (Zea mays L.)

Autor(es)

Bertha Dévora Agurto Berdejo

• Tipo de documento: Tese de Doutorado
• Imprenta: Piracicaba.
• Instituição: Universidade de São Paulo (USP). Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz (ESALA/BC)
• Data de defesa: 2010-03-11

Membros da banca

Ricardo Antunes de Azevedo; Gerhard Bandel; Renato Rodrigues Ferreira; Leonardo Oliveira Medici; Marcio José da Silva

• Orientador: Ricardo Antunes de Azevedo

Resumo

A semente de milho, base da alimentação em muitos países na África, Ásia e América Latina, possui ~10% de proteína na semente. Por ser um cereal a proteína da semente de milho apresenta uma baixa concentração de aminoácidos essenciais como: lisina e triptofano. Com a descoberta do milho opaco-2, o qual apresenta um maior teor de lisina e triptofano em suas sementes, surgiu a oportunidade de se desenvolver milhos com qualidade protéica, aumentando o conteúdo de aminoácidos e a qualidade nutricional dos grãos. Assim, surgiu o milho QPM (quality protein maize), milho de alta qualidade protéica, melhorado pelo CIMMYT (México). O QPM possui duas vezes mais lisina que o milho normal mantendo a sua produtividade equivalente. A EMBRAPA, Milho e Sorgo, desenvolveu duas variedades QPM comercializadas: BR451 e BR473. A linhagem QPM 161 (EMBRAPA Milho e Sorgo) teve suas proteínas de reserva analisadas bioquimicamente neste trabalho, concluindo que o QPM 161, possui uma concentração maior de lisina em suas sementes, chegando a superar o BR 451 e a manter a mesma concentração de lisina que o BR 473. Em outra parte do trabalho, sementes imaturas (14, 20 e 14 DAP) das linhagens 161, assim como as do selvagem W22+ e de seus mutantes W22o10, W22o11 e W22o13, foram utilizadas para caracterizar a enzima homoserina quinase (HK). A HK faz parte da via de biossíntese do aminoácido essencial treonina. Constatou-se que uma alta atividade desta enzima está relacionada ao aumento de treonina na semente, porém, a alta atividade de HK foi observada nos menores estágios de maturação. Assim os resultados mostram que mais estudos sobre a regulação desta enzima devem ser realizados para que se possam desenvolver sementes ricas em lisina e também em treonina. (AU)

• Processo FAPESP: 05/50735-0 - Purificação parcial da enzima treonina sintase (TS), caracterização das proteínas de reserva por SDS-PAGE e eletroforese bidimensional de bidimensional de genótipos selvagem e mutantes de milho (Zea mays L.)
• Beneficiário: Bertha Devora Agurto Berdejo de Castro
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto