CV Lattes
Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. Escola Paulista de Medicina (EPM) (Instituição-sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Possui graduação em Ciências Biológicas (bacharelado e licenciatura) pela Pontifícia Universidade Católica de São Paulo, mestrado e doutorado em Ciências pela Universidade Federal de São Paulo, quando desenvolveu trabalhos nas áreas de bioquímica e nefrologia, abrangendo os seguintes temas: purificação e caracterização de proteínas, sistema renina angiotensina e enzimas conversoras de angiotensina 1 e 2. Possui experiência na área da saúde, com formação em pesquisa clínica, aperfeiçoamento em saúde coletiva e experiência em análises clínicas. (Fonte: Currículo Lattes)
A Enzima Conversora de Angiotensina I (ECA) é uma zincometaloprotease com ação importante na patogênese da várias doenças cardiovasculares. Em estudos de nosso grupo verificou-se um perfil diferente de isoformas da ECA nas urinas de ratos e/ou indivíduos normotensos quando comparados a ratos e/ou indivíduos hipertensos, nos quais foi detectada uma isoforma N-domínio de 90/80 kDa. Esta ...
A enzima conversora de angiotensina (ECA) é enzima chave do sistema renina angiotensina (SRA). Cinqüenta anos após a ECA ser descrita, foi descoberta a enzima conversora de angiotensina 2 (ECA2), uma zinco metalopeptidase envolvida na formação dos mediadores vasodilatadores angiotensina 1-7 (Ang1-7), a partir da conversão da Angiotensina II e a formação de Angiotensina 1-9 (Ang1-9) a p...
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| Processos vinculados | |
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
ARAGAO, DANIELLE S.; DE ANDRADE, MARIA CLAUDINA C.; EBIHARA, FABIANA; WATANABE, INGRID K. M.; MAGALHAES, DAYANE C. B. P.; JULIANO, MARIA APARECIDA; HIRATA, IZAURA YOSHICO; CASARINI, DULCE ELENA. Serine proteases as candidates for proteolytic processing of angiotensin-I converting enzyme. International Journal of Biological Macromolecules, v. 72, p. 673-679, JAN 2015. Citações Web of Science: 3. (10/51904-9, 08/55771-3)