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Genoma estrutural - laboratorio associado.

Processo: 01/07536-6
Modalidade de apoio:Auxílio à Pesquisa - Regular
Data de Início da vigência: 01 de outubro de 2001
Data de Término da vigência: 30 de setembro de 2006
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica
Pesquisador responsável:Sandro Roberto Valentini
Beneficiário:Sandro Roberto Valentini
Instituição Sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas (FCFAR). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de Araraquara. Araraquara , SP, Brasil
Bolsa(s) vinculada(s):05/50006-9 - Genoma Estrutural - Laboratório Associado, BP.TT
04/09618-8 - Genoma Estrutural: Laboratório Associado, BP.TT
02/03348-3 - Genoma estrutural: laboratório associado, BP.TT
Assunto(s):Proteínas recombinantes  Elementos estruturais de proteínas  Difração por raios X  Biologia molecular  Cristalografia 
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Biologia Molecular | Cristalografia | Difracao De Raios-X | Estrutura De Proteinas | Proteinas Recombinantes

Resumo

O sequenciamento de genomas tem causado um grande impacto nas ciências biológicas, básicas e aplicadas, no mundo todo. O Brasil tem participado intensamente desses programas de sequenciamento desde o lançamento pela FAPESP do primeiro projeto em 1998, concentrando essas pesquisas em organismos de interesse nacional. Após o sequenciamento de um genoma, o próximo passo é caracterizá-lo funcionalmente. Um componente importante do chamado genoma funcional é o genoma estrutural, que consiste de uma investigação sistemática de estruturas protéicas encontradas na natureza. O entendimento da função de uma proteína requer informação estrutural detalhada em nível atômico, o que vem sendo obtido atualmente através de cristalografia por difração de raios-x e espectroscopia por ressonância magnética nuclear (NMR). O genoma estrutural tem a proposta de alterar significativamente a forma de descoberta de novos fármacos, utilizando o desenvolvimento racional de drogas ou desenvolvimento de fármacos baseado na estrutura química (rational drug design). Com base na estrutura tridimensional, é possível desenvolver composto que interajam perfeitamente com a proteína alvo. Em teoria, as drogas obtidas através desse procedimento devem ser altamente específicas evitando assim os efeitos colaterais. (AU)

Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre o auxílio:
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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
HILARIO, EDUARDO; MEDRANO MARTIN, FRANCISCO JAVIER; BERTOLINI, MARIA CELIA; FAN, LI. Crystal Structures of Xanthomonas Small Heat Shock Protein Provide a Structural Basis for an Active Molecular Chaperone Oligomer. Journal of Molecular Biology, v. 408, n. 1, p. 74-86, . (01/07536-6, 03/01646-0)