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Análises bioquímicas e biofísicas do efeito dos compostos derivados de lignina na atividade de celobiohidrolases

Processo: 22/01756-0
Modalidade de apoio:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Doutorado
Data de Início da vigência: 05 de setembro de 2022
Data de Término da vigência: 14 de maio de 2023
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Fernando Segato
Beneficiário:Bianca Oliva
Supervisor: Peter Westh
Instituição Sede: Escola de Engenharia de Lorena (EEL). Universidade de São Paulo (USP). Lorena , SP, Brasil
Instituição Anfitriã: Technical University of Denmark (DTU), Dinamarca  
Vinculado à bolsa:19/06663-8 - Estudos bioquímicos e funcionais de celobiohidrolases oriundas de basidiomicetos de decomposição branca com potencial biotecnológico, BP.DR
Assunto(s):Enzimologia   Propriedades bioquímicas   Lignina   Biorrefinarias   Termodinâmica   Proteínas
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Cellobiohydrolases | inhibition | Kinetics | Lignin-related compounds | Protein thermodynamics | Surface-site kinetics | Enzimologia

Resumo

Biorrefinarias operando a alta carga de sólidos são imprescindíveis para consolidar e melhorar a produção de etanol 2G. Nesse processo o aumento do conteúdo de lignina residual e compostos derivados de lignina (LRC, sigla em inglês) tem um efeito negativo na sacarificação enzimática da biomassa. Em resultados preliminares do projeto de Doutorado, o efeito negativo dos LRCs na atividade de várias celobiohidrolases (CBHs) foi confirmado, porém, uma investigação mais profunda em relação aos mecanismos de inibição e a interação desses compostos com CBHs é necessário. Nessa proposta de estágio internacional (BEPE), o efeito inibitório dos LRCs em CBHs será avaliado por ensaios de cinética e métodos biofísicos. Serão avaliadas as CBHs recombinantes de Phanerochaete chrysosporium (PcCel7C e PcCel7D) e CBHs contendo diferentes afinidades pelo substrato e mutações estruturais que possam interferir nos mecanismos de inibição. As enzimas serão fornecidas pelo Prof. Peter Westh da DTU, que possui colaboração com a companhia dinamarquesa Novozymes (Novozymes A/S, Bagsværd, Denmark). As enzimas purificadas serão cineticamente caracterizadas na presença dos LRCs para elucidar os mecanismos de inibição e explorar se as diferentes propriedades das CBHs interferem nesses mecanismos. A CBH I do fungo celulolítico modelo Trichoderma reesei (TrCel7A) será utilizado como controle nos experimentos. Além disso, a estabilidade da proteína e cinética de complexação serão avaliados por calorimetria de varredura diferencial (DSC, sigla em inglês) e fluorescência do triptofano durante a adição dos LRCs. Esses ensaios biofísicos irão fornecer informações sobre a natureza da interação entre a enzima e os LRCs, em que, conjuntamente com a estrutura tridimensional das CBHs, e os dados cinéticos, irão guiar para identificar os padrões de enzimas tolerantes aos LRCs e traçar estratégias para o engenheiramento das enzimas para melhor tolerância à lignina presente na biomassa. (AU)

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Publicações científicas
(As publicações científicas contidas nesta página são originárias da Web of Science ou da SciELO, cujos autores mencionaram números dos processos FAPESP concedidos a Pesquisadores Responsáveis e Beneficiários, sejam ou não autores das publicações. Sua coleta é automática e realizada diretamente naquelas bases bibliométricas)
OLIVA, BIANCA; FERRAZ, ANDRE; SEGATO, FERNANDO. Biochemical and inhibitor analysis of recombinant cellobiohydrolases from Phanerochaete chrysosporium. BIOTECHNOLOGY FOR BIOFUELS AND BIOPRODUCTS, v. 17, n. 1, p. 17-pg., . (14/18714-2, 22/01756-0, 19/06663-8, 22/04227-9, 21/06679-1, 19/22284-7)
OLIVA, BIANCA; ZERVAS, ATHANASIOS; STOUGAARD, PETER; WESTH, PETER; THOGERSEN, MARIANE SCHMIDT. Metagenomic exploration of cold-active enzymes for detergent applications: Characterization of a novel, cold-active and alkali-stable GH8 endoglucanase from ikaite columns in SW Greenland. MICROBIAL BIOTECHNOLOGY, v. 17, n. 6, p. 16-pg., . (22/01756-0, 19/06663-8)