Medição de dados de difração de raios-X em macromoléculas: aplicação a cristais de glucosamina-6-fosfato de aminase

• Processo: 92/03058-1
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Data de Início da vigência: 01 de março de 1993
• Data de Término da vigência: 30 de junho de 1994
• Área do conhecimento: Ciências Exatas e da Terra - Física - Física da Matéria Condensada
• Pesquisador responsável: Eduardo Ernesto Castellano
• Beneficiário: Eduardo Ernesto Castellano
• Instituição Sede: Instituto de Física e Química de São Carlos (IFQSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
• Assunto(s): Glucosamina-6-fosfato desaminase Escherichia coli Macromolécula Cristalografia de raios X

Resumo

A Glucosamina-6-fosfato desaminase de E. coli é a primeira enzima cristalizada e cristalograficamente caracterizada no DFCM. A proteína é particularmente interessante porque catalisa uma isomerização aldose-cetona acoplada com uma aminação-deaminação, mecanismo este que não tem sido descrito ainda para qualquer outra reação bioquímica. Para resolver a estrutura molecular desta enzima com resolução atômica, precisamos completar a instalação do recentemente adquirido sistema difratométrico automático com detetor de área tipo "image plate". A longo prazo, esperamos que este novo sistema permita o trabalho sistemático de resolução de estruturas de macromoléculas no nosso Laboratório. (AU)