Estudo da influência dos aminoácidos e dos protetores das cadeias laterais dos resíduos tri-funcionais na síntese peptídica em fase sólida de estudos síntese-estrutura-função de fragmentos da esticolisina II

• Processo: 02/02067-0
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Data de Início da vigência: 01 de julho de 2002
• Data de Término da vigência: 30 de junho de 2005
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Eduardo Maffud Cilli
• Beneficiário: Eduardo Maffud Cilli
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de Araraquara. Araraquara , SP, Brasil
• Bolsa(s) vinculada(s): 03/04296-0 - Estudo da influência dos aminoácidos e dos protetores das cadeias laterais dos resíduos tri-funcionais na síntese peptídica em fase sólida e estudos síntese-estrutura-função de fragmentos de esticolisina II, BP.TT
• Assunto(s): Síntese Aminoácidos, peptídeos e proteínas Resinas Citolisinas Espectroscopia de infravermelho com transformada de Fourier
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Agregacao | Citolisinas | Pepideo | Resina | Sintese

Resumo

Um problema ainda encontrado na SPFS é a síntese dos chamados "peptídeos difíceis". Estes peptídeos se agregam entre si ou com outras cadeias peptídicas, dificultando a difusão de reagentes e solventes no interior do grão. Através da utilização da FTIR, da RPE e de medidas dos grãos de resina, avaliaremos o estado de agregação das cadeias peptídicas no grão de resina em funções dos diferentes aminoácidos e protetores dos resíduos tri-funcionais. Pretendemos através destes resultados determinar o melhor protocolo de síntese e os melhores protetores a serem utilizados na SPFS. Em um segundo bloco de estudo estudaremos a síntese, a relação estrutura-função, a interação com membranas e a atividade biológica de fragmentos da citolisina St II. Este polipeptídeo rompe células através da eliminação da barreira de permeabilidade da membrana. Esperamos através da síntese e análises estruturais, adquirir maiores informações sobre o método de ação e estrutura destes peptídeos, além de se obter fragmentos ativos. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

DE OLIVEIRA, ALINE LIMA; CILLI, EDUARDO MAFFUD; ROS, URIS; CRUSCA, JR., EDSON; LANIO, MARIA ELIANA; ALVAREZ, CARLOS; SCHREIER, SHIRLEY; PERTINHEZ, THELMA AGUIAR; SPISNI, ALBERTO. Insights on the structure-activity relationship of peptides derived from Sticholysin II. PEPTIDE SCIENCE, v. 110, n. 5, SI, SEP 2018. (00/02026-7, 02/02067-0, 99/11030-9)

ROS, URIS; CARRETERO, GUSTAVO P. B.; PAULINO, JOANA; CRUSCA, JR., EDSON; PAZOS, FABIOLA; CILLI, EDUARDO M.; LANIO, MARIA E.; SCHREIER, SHIRLEY; ALVAREZ, CARLOS. Self-association and folding in membrane determine the mode of action of peptides from the lytic segment of sticholysins. Biochimie, v. 156, p. 109-117, JAN 2019. (07/59741-9, 02/02067-0)

DE OLIVEIRA, ALINE LIMA; CILLI, EDUARDO MAFFUD; ROS, URIS; CRUSCA, EDSON, JR.; LANIO, MARIA ELIANA; ALVAREZ, CARLOS; SCHREIER, SHIRLEY; PERTINHEZ, THELMA AGUIAR; SPISNI, ALBERTO. Insights on the structure-activity relationship of peptides derived from Sticholysin II. PEPTIDE SCIENCE, v. 110, n. 5, p. 9-pg., 2018-09-01. (00/02026-7, 02/02067-0, 99/11030-9)