| Processo: | 08/57615-9 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 01 de março de 2009 |
| Data de Término da vigência: | 28 de fevereiro de 2013 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Microbiologia - Biologia e Fisiologia dos Microorganismos |
| Pesquisador responsável: | Frederico José Gueiros Filho |
| Beneficiário: | Alexandre Wilson Bisson Filho |
| Instituição Sede: | Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil |
| Vinculado ao auxílio: | 02/10616-4 - Estudo molecular de proteínas moduladoras da polimerização da FtsZ e seu papel no controle da divisão celular bacteriana, AP.JP |
| Assunto(s): | Bacillus subtilis FtsZ |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Bacillus Subtilis | Citocinese Bacteriana | Ftsz | Mciz | Moduladores De Divisao | Spoiie |
Resumo A citocinese bacteriana é controlada por diversas proteínas que se agrupam em um complexo chamado divisomo, sendo FtsZ o componente mais importante deste processo. FtsZ, uma proteína homóloga à tubulina eucariótica, se auto-associa formando uma estrutura chamada anel Z. O anel Z serve como arcabouço e recruta diversas outras proteínas para o divisomo que determina onde o septo será sintetizado na célula. Algumas dessas proteínas se ligam diretamente a FtsZ e. regulam a sua auto-associação, tanto induzindo a sua polimerização, como provocando a quebra desses polímeros. Apesar de já serem conhecidos muitos destes moduladores de FtsZ, muito pouco se sabe sobre o mecanismo pelo qual eles controlam a estruturação do anel Z in vivo. O objetivo do presente projeto é aprofundar a compreensão de como FtsZ interage com seus moduladores e regula a divisão bacteriana.Para entender melhor como FtsZ funciona e como é regulado por estes moduladores é proposto para o atual projeto investigar, em primeiro lugar, como a proteína de esporulação SpollE afeta a polimerização de FtsZ. Além disso, iremos investigar através de triagens genéticas de mutantes, quais regiões de FtsZe de SpollE são importantes para a interação entre eles. Finalmente, pretendemos determinar qual região de FtsZ é necessária para a interação com MciZ, uma outra proteína de esporulação capaz de modular negativamente a polimerização de FtsZ. Através da caracterização dos sítio de interação entre FtsZ e SpollE e MciZ, e do uso de modelagem molecular das estruturas cristalinas, pretendemos sugerir um modelo de como estes moduladores modificam as características dos polímeros formados por FtsZ. (AU) | |
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