| Processo: | 13/26897-7 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 20 de março de 2014 |
| Data de Término da vigência: | 19 de março de 2015 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular |
| Pesquisador responsável: | Frederico José Gueiros Filho |
| Beneficiário: | Patrícia Castellen |
| Supervisor: | Jose Manuel Andreu |
| Instituição Sede: | Instituto de Química (IQ). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil |
| Instituição Anfitriã: | Centro de Investigaciones Biológicas (CIB), Espanha |
| Vinculado à bolsa: | 10/51870-7 - Smolbnet 2.0: estudos funcionais e estruturais de interacoes entre proteinas componentes do divisomo bacteriano por rmn, BP.PD |
| Assunto(s): | Bioquímica Divisão celular Proteínas de bactérias |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | divisão celular bacteriana | FtsZ | Rmn | Bioquímica e Biofísica de proteínas |
Resumo A divisão celular bacteriana é iniciada pela polimerização da proteína FtsZ, para formar filamentos contendo subunidades conectadas através de seus domínios N- e C-terminais. A organização de filamentos de FtsZ ao redor do centro da célula origina o anel-Z, uma estrutura citoesquelética que age como arcabouço, atraindo as diversas proteínas que compõem o supercomplexo utilizado para a divisão celular. Como as proteínas bacterianas envolvidas na divisão celular são diferentes da maquinaria citoesquelética eucariótica, elas são bons alvos para novos antibióticos. FtsZ é, particularmente, um bom alvo devido ao seu papel central na divisão. Muitos esforços têm sido feitos para caracterizar sítios de interação para proteínas modulatórias e pequenas moléculas em FtsZ. Este é um passo importante para entender melhor o mecanismo da formação do anel-Z e para caracterizar o modo de ação de compostos bioativos promissores. Assim, no presente projeto é proposta a criação de um novo método para mapear rapidamente sítios de interação em FtsZ por RMN. (AU) | |
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