Clonagem, expressão, purificação, caracterização biofísica e funcional de membros da família da co-chaperona Hsp110 humana com ênfase em seu papel em sistemas de desagregação de proteínas.

• Processo: 16/04246-2
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado
• Data de Início da vigência: 01 de junho de 2016
• Data de Término da vigência: 11 de junho de 2017
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Carlos Henrique Inacio Ramos
• Beneficiário: Gabriela de Mello Gandelini
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Assunto(s): Proteínas Dobramento de proteína Chaperonas moleculares Proteínas de choque térmico HSP70 Proteínas de choque térmico HSP110
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Chaperonas moleculares | Doenças conformacionais | Enovelamento de proteínas | Hsp110 | Hsp70 | Sistema desagregase | Proteínas

Resumo

O enovelamento incorreto de proteínas pode ocasionar diversas doenças e até mesmo o envelhecimento. Ele pode levar à perda de função das proteínas ou acarretar na formação de agregados proteicos amiloidogênicos. Para se proteger desses agregados, diversos organismos expressam chaperonas moleculares da família Hsp100 (ClpB em bactéria, Hsp104 em levedura e Hsp101 em plantas, por exemplo), que são capazes de desagregar outras proteínas levando à reativação das mesmas. Surpreendentemente, metazoários não possuem um gene para a família da Hsp100. Contudo, estudos recentes mostraram que um membro da família da co-chaperona Hsp110, juntamente com as chaperonas Hsp70 e Hsp40, cooperam em um sistema com função desagregase. Nosso grupo de pesquisa já expressou e caracterizou as chaperonas Hsp70 e Hsp40 humanas, tanto em termos de conformação quanto de função. Recentemente, obtivemos 3 cDNAs de membros da família da co-chaperona Hsp110 humana, sendo que apenas um destes membros foi testado quanto à atividade desagregase. Dessa forma, este projeto apresenta como objetivo a investigação da atividade chaperona dos outros dois membros ainda não estudados. Para tal, vamos cloná-los, expressá-los, purificá-los, caracterizá-los e testá-los, isolados e em conjunto com outras chaperonas, quanto à função de desagregação. Os resultados obtidos têm potencial para acrescentar significativamente o conhecimento sobre a homeostase proteica na célula, podendo gerar insumos que tenham aplicação médica e biotecnológica.

Publicações científicas

(As publicações científicas contidas nesta página são originárias da Web of Science ou da SciELO, cujos autores mencionaram números dos processos FAPESP concedidos a Pesquisadores Responsáveis e Beneficiários, sejam ou não autores das publicações. Sua coleta é automática e realizada diretamente naquelas bases bibliométricas)

FRANCO, JULIANA C.; NOGUEIRA, MARIA L. C.; GANDELINI, GABRIELA M.; PINHEIRO, GLAUCIA M. S.; GONCALVES, CONRADO C.; BARBOSA, LEANDRO R. S.; YOUNG, JASON C.; RAMOS, CARLOS H. I.. . Biopolymers, v. 114, n. 2, p. 12-pg., 2023-02-01. (16/02137-1, 12/50161-8, 16/14503-2, 16/04246-2, 16/03764-0, 18/11948-9, 17/26131-5)

Publicações acadêmicas

(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

GANDELINI, Gabriela de Mello. Expressão, purificação, caracterização conformacional e funcional da HSPH1, uma co-chaperona HSP110 humana, com ênfase em seu papel em sistemas de desagregação de proteínas. 2018. Dissertação de Mestrado - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Química Campinas, SP.